Эндопептидаза

редактировать

Эндопептидаза или эндопротеиназы представляют собой протеолитические пептидазы, которые разрывают пептидные связи нетерминальных аминокислот (т.е. внутри молекулы), в отличие от экзопептидазы, которые разрывают пептидные связи с концевых частей концевых аминокислот. По этой причине эндопептидазы не могут расщеплять пептиды на мономеры, в то время как экзопептидазы могут расщеплять белки на мономеры. Частным случаем эндопептидазы является олигопептидаза, субстратами которой являются олигопептиды вместо белков.

Обычно они очень специфичны для определенных аминокислот. Примеры эндопептидаз включают:

  • Трипсин - разрезы после Arg или Lys, если за ним не следует Pro. Очень строгий. Лучше всего работает при pH 8.
  • Химотрипсин - разрезает после Phe, Trp или Tyr, если за ним не следует Pro. Режет медленнее после His, Met или Leu. Лучше всего работает при pH 8.
  • Эластаза - разрезает после Ala, Gly, Ser или Val, если за ним не следует Pro.
  • Термолизин - разрезает перед Ile, Met, Phe, Trp, Tyr, или Val, если не указано Pro. Иногда сокращается после Ala, Asp, His или Thr. Термостабильный.
  • Пепсин - разрезает раньше, чем Leu, Phe, Trp или Tyr, если не предшествует Pro. Также другие, довольно неспецифические; лучше всего работает при pH 2.
  • Глутамилэндопептидаза - разрезает после Glu. Лучше всего работает при pH 8.
  • Неприлизин
Ссылки
См. Также

.

Последняя правка сделана 2021-05-19 10:21:43
Содержание доступно по лицензии CC BY-SA 3.0 (если не указано иное).
Обратная связь: support@alphapedia.ru
Соглашение
О проекте