Acidoph ile

Ацидофилыили ацидофильные организмы- это те организмы, которые процветают в очень кислых условиях (обычно при pH 2.0 или ниже). Эти организмы можно найти в разных ветвях древа жизни, включая архей, бактерий и эукариев.

• 1 Список ацидофильных организмов
  • 1.1 Археи
  • 1.2 Бактерии
  • 1.3 Eukarya
• 2 Механизмы адаптации к кислой среде
• 3 См. Также
• 4 Ссылки
• 5 Дополнительная литература

Список этих организмов включает:

Archaea

• Sulfolobales, отряд в Crenarchaeota ветви Archaea
• Thermoplasmatales, отряд Euryarchaeota ветви архей
• ARMAN, в ветви Euryarchaeota архей
• Acidianus brierleyi, A. infernus, факультативно анаэробные термоацидофильные архебактерии
• Halarchaeum acidiphilum, ацидофильный представитель Halobacteriacaeae
• Metallosphaera sedula, термоацидофильные

Bacteria phacylum

• Acid>из бактерий
• Acidithiobacillales, отряд Proteobacteria например A.ferrooxidans, A. thiooxidans
• Thiobacillus prosperus, T. acidophilus, T.organovorus, T. cuprinus
• Acetobacter aceti, бактерия, продуцирующая уксусную кислоту (уксус ) в результате окисления этанола.
• Alicyclobacillus, род бактерий, которые могут заражать фруктовые соки.

Eukarya

• Mucor racemosus
• Urotricha
• Dunaliella acidophila

Большинство ацидофильных организмов развили чрезвычайно эффективные механизмы выкачивания протонов из внутриклеточного пространства, чтобы поддерживать цитоплазму на уровне или близком к нейтральному pH. Следовательно, внутриклеточные белки не нуждаются в развитии кислотной стабильности в процессе эволюции. Однако другие ацидофилы, такие как Acetobacter aceti, имеют подкисленную цитоплазму, которая заставляет почти все белки в геноме развивать кислотную стабильность. По этой причине Acetobacter aceti стал ценным ресурсом для понимания механизмов, с помощью которых белки могут достичь кислотной стабильности.

Исследования белков, адаптированных к низкому pH, выявили несколько общих механизмов, с помощью которых белки могут достигать кислотной стабильности. В большинстве кислотоустойчивых белков (таких как пепсин и белок из Sulfolobus acidocaldarius) имеется переизбыток кислотных остатков, что сводит к минимуму дестабилизацию низкого pH, вызванную накоплением положительного заряда. Другие механизмы включают минимизацию доступности кислотных остатков для растворителя или связывания кофакторов металлов. В особом случае кислотной стабильности было показано, что белок NAPase из Nocardiopsis alba перемещает чувствительные к кислоте солевые мостики от областей, которые играют важную роль в процессе развертывания. В этом случае кинетической кислотной стабильности долговечность белков достигается в широком диапазоне pH, как кислотных, так и основных.

• Ацидофилы в дренаже кислотных шахт
• Нейтрофил

• Cooper, J. B.; Хан, G.; Taylor, G.; Tickle, I. J.; Бланделл, Т. Л. (июль 1990 г.). «Рентгеновский анализ аспарагиновых протеиназ. II. Трехмерная структура гексагональной кристаллической формы свиного пепсина при разрешении 2,3 A». J Mol Biol. 214(1): 199–222. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (90) 90156-G. PMID 2115088.
• Bonisch, H.; Schmidt, C.L.; Schafer, G.; Ладенштейн, Р. (июнь 2002 г.). «Структура растворимого домена железо-серного белка архей Риске при разрешении 1,1 A». J Mol Biol. 319(3): 791–805. DOI : 10.1016 / S0022-2836 (02) 00323-6. PMID 12054871.
• Schafer, K; Magnusson, U; Scheffel, F; Шифнер, А; Сандгрен, Миссури; Diederichs, K; Велте, Вт; Hülsmann, A; Шнайдер, Э; Моубрей, SL (январь 2004 г.). «Рентгеновские структуры мальтозо-мальтодекстринсвязывающего белка термоацидофильной бактерии Alicyclobacillus acidocaldarius дают представление о кислотной стабильности белков». Журнал молекулярной биологии. 335(1): 261–74. doi : 10.1016 / j.jmb.2003.10.042. PMID 14659755.
• Walter, R.L.; Ealick, S.E.; Фридман, А. М.; Блейк, Р.С. 2-й; Проктор, П.; Шохам, М. (ноябрь 1996 г.). «Кристаллическая структура рустицианина с множественной аномальной дифракцией (MAD): высокоокислительный купредоксин с чрезвычайной кислотной стабильностью». J Mol Biol. 263(5): 730–51. doi : 10.1006 / jmbi.1996.0612. PMID 8947572.
• Ботуян, М.В.; Toy-Palmer, A.; Chung, J.; Блейк, Р.С. 2-й; Бероза, П.; Case, D. A.; Дайсон, Х. Дж. (1996). «Структура раствора ЯМР рустицианина Cu (I) из Thiobacillus ferrooxidans: структурная основа экстремальной кислотной стабильности и окислительно-восстановительного потенциала». J Mol Biol. 263(5): 752–67. doi : 10.1006 / jmbi.1996.0613. PMID 8947573.
• Kelch, B.A.; Eagen, K. P.; Erciyas, F. P.; Humphris, E.L.; Thomason, A. R.; Mitsuiki, S.; Агард, Д. А. (май 2007 г.). «Структурные и механические исследования кислотостойкости: кинетическая стабильность способствует развитию экстремофильного поведения». J Mol Biol. 368(3): 870–883. CiteSeerX 10.1.1.79.3711. doi : 10.1016 / j.jmb.2007.02.032. PMID 17382344.