Фактор теплового шока

Связывание ДНК HSF-типа
Структура димерного ДНК-связывающего домена фактора теплового шока дрожжей (голубой и зеленый), связанный с ДНК (коричневый) на основе PDB : 3HTS ​.
Идентификаторы
Символ	HSF_DNA-bind
Pfam	PF00447
InterPro	IPR000232
PROSITE	PDOC00381
SCOPe	1hks / SUPFAM
Доступные белковые структуры: Pfam структуры / ECOD PDB RCSB PD В ; PDBe ; PDBj PDBsum сводная информация о структуре PDB 1FBQ, 1FBS, 1FBU, 1FYK, 1FYL, 1FYM, 1HKS, 1HKT, 2HTS, 3HSF, 3HTS ​

В молекулярной биологии, факторы теплового шока (HSF) - это факторы транскрипции, которые регулируют экспрессию белков теплового шока. Типичным примером является коэффициент теплового шока Drosophila melanogaster.

• 1 Функция
• 2 Структура
• 3 Изоформы
• 4 Ссылки

Тепловой шок Факторы (HSF) являются активаторами транскрипции генов теплового шока. Эти активаторы специфически связываются с элементами последовательности теплового шока (HSE) по всему геному, консенсус-последовательность которых представляет собой тандемный массив из трех противоположно ориентированных мотивов «AGAAN» или их вырожденную версию. В условиях отсутствия стресса Drosophila HSF представляет собой локализованный в ядре несвязанный мономер, тогда как активация тепловым шоком приводит к тримеризации и связыванию с HSE. Элемент последовательности теплового шока является высококонсервативным от дрожжей к человеку.

Фактор теплового шока 1 (HSF-1) является основным регулятором транскрипции белка теплового шока у эукариот. В отсутствие клеточного стресса HSF-1 ингибируется ассоциацией с белками теплового шока и поэтому не активен. Клеточные стрессы, такие как повышение температуры, могут вызвать неправильное сворачивание белков в клетке. Белки теплового шока связываются с неправильно свернутыми белками и связываются с HSF-1. Это позволяет HSF1 образовывать тримеры и перемещаться в ядро ​​клетки и активировать транскрипцию. Его функция не только критически важна для преодоления протеотоксических эффектов теплового стресса, но также необходима для правильного развития животных и общего выживания раковых клеток.

Каждый мономер HSF содержит один C-конец и три N-терминала лейциновая молния повтора. Точечные мутации в этих областях приводят к нарушению клеточной локализации, делая белок конститутивно ядерным у человека. Две последовательности, фланкирующие N-концевые застежки-молнии, соответствуют консенсусу двухраздельного сигнала ядерной локализации (NLS). Взаимодействие между N- и C-концевыми застежками-молниями может привести к образованию структуры, которая маскирует последовательности NLS: после активации HSF они могут быть демаскированы, что приводит к перемещению белка в ядро. ДНК-связывающий компонент HSF находится на N-конце первой области NLS и называется доменом HSF.

Люди экспрессируют следующие факторы теплового шока: