Портальный белок капсида HHV

HHV Capsid Portal Protein, или HSV-1 U L -6 белок, представляет собой белок, который образует цилиндрический портал в капсиде вируса простого герпеса (HSV-1). Этот белок обычно называют белком HSV-1 U L -6, поскольку он является продуктом транскрипции гена UL-6 герпеса .

Вирус герпеса ДНК входит и выходит из капсида через портал капсида. Портал капсида образован двенадцатью копиями портального белка, расположенными в виде кольца; белки содержат последовательность лейциновой молнии из аминокислот, которая позволяет им прикрепляться друг к другу. Каждый икосаэдрический капсид содержит единственный портал, расположенный в одной вершине.

Портал формируется во время начальной сборки капсида и взаимодействует с каркасными белками, которые образуют прокапсид. Когда капсид почти готов, вирусная ДНК проникает в капсид (т.е. ДНК инкапсидируется) с помощью механизма, включающего портал и ДНК-связывающий белковый комплекс, аналогичный бактериофагу. Многочисленные исследования предполагают эволюционную взаимосвязь между капсидным портальным белком и портальным белком бактериофага.

Когда вирус заражает клетку, необходимо, чтобы вирусная ДНК высвобождалась из капсида. ДНК вируса герпеса выходит через портал капсида.

Генетическая последовательность гена HSV-1 U L -6 сохраняется в семействе Herpesviridae, и это семейство генов известно как " Семейство генов, подобных UL6 герпесвирусу. «U L -6» - это номенклатура, означающая, что белок генетически кодируется шестой (6-й) открытой рамкой считывания, обнаруженной в сегмент вирусного генома, названный «Unique-Long (U L)».

• 1 Исследования
  • 1.1 Додекамерная структура
  • 1.2 Лейциновая молния создает межбелковую адгезию
  • 1.3 Раннее участие в сборке капсида
  • 1.4 Взаимодействие с каркасным белком капсида
  • 1.5 Взаимодействие с комплекс терминазы
  • 1.6 Функция во время выхода ДНК
• 2 Ссылки

Додекамерная структура

В исследованиях, проведенных в 2004 году, использовалась электронная микроскопия, чтобы предсказать, что U L - 6 образует полимеры с 11, 12, 13 и 14 звеньями. додекамерная форма оказалась наиболее вероятной.

Уточнения электронной микроскопии в 2007 году позволили обнаружить, что портал представляет собой полимер из двенадцати (12) единиц, присутствующий в одном из двенадцати капсидов. вершин вместо пентамера U L -19, обнаруженного в непортальных вершинах.

Лейциновая молния создает межбелковую адгезию

Исследование с использованием делеции и мутации U Аминокислотная последовательность L -6 продемонстрировала, что остатки лейцина в предполагаемом мотиве лейциновой застежки-молнии необходимы для образования додекамерной кольцевой структуры.

Раннее участие в сборке капсида

Сборка портальных единиц - это начальный шаг в конструировании капсидов вирусного потомства. У капсидов, собранных в отсутствие порталов, порталы отсутствуют.

Взаимодействие с белком, формирующим каркас капсида

В 2003 году исследования гель-электрофореза показали, что интактные порталы U L -6 связываются in vitro с вирусным белком U 59 L 31 -26. Этой ассоциации противодействует действие WAY-150138, тиомочевины ингибитора HHV инкапсидации.

. Дальнейшее исследование, проведенное в 2006 году, показало, что сборка капсида с порталом зависит от взаимодействия U L. -6 с белком «каркаса» U L -26,5, аминокислоты с 143 по 151.

Взаимодействие с терминальным комплексом

UL-6 ассоциируется с U L -15 / U L -28 белковый комплекс во время сборки капсида. Считается, что U L -15 / U L -28 связывается с вирусной ДНК и служит той же цели, что и упаковка вирусной ДНК в капсид во время сборки капсида.

Функция во время выхода ДНК

ДНК выходит из капсида в виде одного линейного сегмента. Выход ДНК может контролироваться U L -6 и зависеть от температуры или белков окружающей среды.