Войти
| Семейство гликозилгидролаз 14 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 бета-амилаза из бациллы cereus var. микоиды в комплексе с мальтозой | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Glyco_hydro_14 | ||||||||
| Pfam | PF01373 | ||||||||
| Pfam клан | CL0058 | ||||||||
| InterPro | IPR001554 | ||||||||
| SCOPe | 1byb / SUPFAM | ||||||||
| CAZy | GH14 | ||||||||
| |||||||||
В молекулярной биологии семейство гликозидгидролаз 14 представляет собой семейство из гликозидгидролаз.
гликозидгидролаз EC 3.2.1. представляют собой широко распространенную группу ферментов, которые гидролизуют гликозидную связь между двумя или более углеводами или между углеводным и неуглеводным фрагментом. Система классификации гликозидгидролаз, основанная на сходстве последовательностей, привела к определению>100 различных семейств. Эта классификация доступна на веб-сайте CAZy, а также обсуждается в CAZypedia, онлайн-энциклопедии углеводно-активных ферментов.
Семейство гликозидгидролаз 14 CAZY GH_14 включает ферменты только с одним известным действием; бета-амилаза (EC 3.2.1.2 ). Остаток Glu был предложен в качестве каталитического остатка, но неизвестно, является ли он нуклеофилом или донором протона. Бета-амилаза представляет собой фермент, который гидролизует 1,4-альфа-глюкозидные связи в полисахаридных субстратах крахмального типа, чтобы удалить последовательные единицы мальтозы с невосстанавливающих концов цепей. Бета-амилаза присутствует в некоторых бактериях, а также в растениях.
Три высококонсервативные области последовательности обнаружены во всех известных бета-амилазах. Первая из этих областей расположена в N-концевой части ферментов и содержит аспартат, который, как известно, участвует в каталитическом механизме. Второй, расположенный в более центральном месте, сосредоточен на глутамате, который также участвует в каталитическом механизме.
Трехмерная структура комплекса бета-амилазы сои с ингибитором (альфа-циклодекстрином) была определена с разрешением 3,0А с помощью дифракции рентгеновских лучей. Фермент складывается в большие и маленькие домены: большой домен имеет супервторичное структурное ядро (бета-альфа) 8, в то время как меньший сформирован из двух длинных петель, отходящих от бета-3 и бета-4 нитей (бета-альфа).) 8 раз. Интерфейс двух доменов вместе с более короткими петлями от ядра (бета-альфа) 8 образуют глубокую щель, в которой связывается ингибитор. Две молекулы мальтозы также связываются в щели: одна имеет общий сайт связывания с альфа-циклодекстрином, а другая располагается глубже в щели.
