Crescentin

Crescentin - это белок, который является бактериальным родственником промежуточных филаментов, обнаруженных в эукариотических клетках. Так же, как тубулины и актины, другие основные белки цитоскелета имеют прокариотические гомологи соответственно в Белки FtsZ и MreB, промежуточные филаменты связаны с белком crescentin. Некоторые из его гомологов ошибочно обозначены белком сегрегации хромосом ParA . Это семейство белков обнаружено в Caulobacter и Methylobacterium.

• 1 Роль в форме клетки
• 2 Структура белка
• 3 Сборка нитей
• 4 Ссылки

Кресцентин был недавно обнаружен Кристиной Джейкобс-Вагнер в Caulobacter crescentus (теперь вибриоиды), водной бактерии, которая использует свои серповидные клетки для улучшения подвижности. Белок crescentin расположен на вогнутой стороне этих клеток и, по-видимому, необходим для их формы, поскольку мутанты, лишенные белка, образуют палочковидные клетки. Чтобы влиять на форму клеток Caulobacter, спирали филаментов полумесяца связываются с цитоплазматической стороной клеточной мембраны на одной боковой стороне клетки. Это вызывает изогнутую форму клеток в молодых клетках, которые короче, чем шаг спирали полумесяца, но индуцирует спиральную форму в более старых, более длинных клетках.

Подобно эукариотическим промежуточным филаментам, crescentin объединяется в филаменты и присутствует в клетке в виде спиральной структуры. Кресцентин необходим для обеих форм прокариот Caulobacter (форма виброида / полумесяца и спиральная форма, которую он может принимать после длительной стационарной фазы). Белок crescentin имеет 430 остатков; его последовательность в основном состоит из 7 повторяющихся остатков, образующих спиральную структуру. Последовательность ДНК белка имеет участки, очень похожие на эукариотические кератин и ламин белки, в основном с участием структуры спиральной спирали. Исследователи Ausmees et al. Недавно было доказано, что, как и белки промежуточных филаментов животных, у crescentin есть центральный стержень, состоящий из четырех спиральных сегментов. Как промежуточные филаменты, так и белки crescentin имеют первичную последовательность, включающую четыре α-спиральных сегмента вместе с не-α-спиральными линкерными доменами. Важное различие между crescentin и белками промежуточных филаментов животных состоит в том, что crescentin не имеет определенных элементов согласованной последовательности на концах стержневого домена, которые консервативны в белках ламина и кератина животных.

Белок был разделен на несколько субдоменов. организован аналогично эукариотическим белкам ПФ. Не каждый исследователь убежден, что это гомолог промежуточных филаментов, предполагая вместо этого, что сходство могло возникнуть в результате конвергентной эволюции.

Эукариотические промежуточные филаментные белки собираются в филаменты 8 -15 нм внутри клетки без потребности во вводе энергии, то есть нет необходимости в ATP или GTP. Ausmees et al. продолжили свои исследования crescentin, проверяя, может ли белок собираться в филаменты таким образом in vitro. Они обнаружили, что белки crescentin действительно способны образовывать филаменты шириной около 10 нм, и что некоторые из этих филаментов организованы латерально в пучки, как это делают эукариотические промежуточные филаменты. Сходство белка crescentin с белками промежуточных филаментов предполагает эволюционную связь между этими двумя белками цитоскелета.

Подобно эукариотическим промежуточным филаментам, филаменты, построенные из полумесяца, эластичны. Отдельные белки медленно диссоциируют, делая структуру несколько жесткой и медленной для реконструкции. Напряжение не вызывает затвердевания структуры, в отличие от ПФ эукариот.