BAR домен

В молекулярной биологии домены BAR представляют собой высококонсервативные домены димеризации белков, которые встречаются во многих белках, участвующих в динамике мембран в клетке. Домен BAR имеет форму банана и связывается с мембраной своей вогнутой поверхностью. Он способен определять кривизну мембраны, связываясь преимущественно с изогнутыми мембранами. Домены BAR названы в честь трех белков, в которых они обнаружены: Bin, Amphiphysin и Rvs.

Содержание

1 Домены BAR встречаются в комбинациях с другими доменами
2 Домен N-BAR
3 Домен F-BAR (EFC)
4 Сортировка нексинов
5 Белки человека, содержащие этот домен
6 См. Также
7 Внешние ссылки
8 Ссылки
- 8.1 Дальнейшее чтение

Домены BAR встречаются в комбинациях с другими доменами

Многие белки семейства BAR содержат альтернативные домены липидной специфичности, которые помочь направить этот белок в определенные мембранные отсеки. Некоторые также имеют SH3-домены, которые связываются с динамином, и, таким образом, белки, подобные амфифизину и эндофилину, участвуют в оркестровке деления везикул.

N-BAR домен

Некоторые белки, содержащие BAR-домен, имеют N-концевую амфипатическую спираль, предшествующую BAR-домену. Эта спираль вставляется (как в домене epsin ENTH) в мембрану и вызывает кривизну, которая стабилизируется димером BAR. Амфифизин, эндофилин, BRAP1 / bin2 и надрин являются примерами таких белков, содержащих N-BAR . Амфифизин N-BAR дрозофилы (DA-N-BAR) является примером белка, предпочитающего отрицательно заряженные поверхности.

Домен F-BAR (EFC)

Домены F-BAR (для FCH-BAR или EFC для расширенной гомологии FCH) - это домены BAR, которые являются расширениями уже установленного домена FCH. Они часто находятся на амино-конце белков. Они могут связывать липидные мембраны и могут канальцевать липиды in vitro и in vivo, но их точная физиологическая роль все еще исследуется. Примерами семейства доменов F-BAR являются CIP4 / FBP17 / Toca-1, Syndapins (также называемые PACSIN) и мунисцины. Нокаут гена синдепина I у мышей выявил, что эта обогащенная мозгом изоформа семейства синдепина имеет решающее значение для надлежащего контроля размера синаптических везикул и, таким образом, действительно помогает определить кривизну мембраны как физиологический процесс. Работа лаборатории Бритты Квалманн также продемонстрировала, что синдапин I имеет решающее значение для правильного нацеливания большой ГТФазы динамина на мембраны.

Сортировка нексинов

Сортировка Семейство белков nexin включает несколько членов, которые обладают доменом BAR, включая хорошо охарактеризованные SNX1 и SNX9.

белки человека, содержащие этот домен

AMPH ; ; BIN1 ; ; BIN3 ; ; GMIP ; ; SH3BP1 ; SH3GL1 ; SH3GL2 ; SH3GL3 ; SH3GLB1 ; SH3GLB2 ;

См. Также

Внешние ссылки

endocytosis.org

Ссылки

Дополнительная литература

Leventis PA, Chow BM, Стюарт Б.А., Айенгар Б., Кампос А.Р., Булианна Г.Л. (ноябрь 2001 г.). «Амфифизин дрозофилы - это постсинаптический белок, необходимый для нормального передвижения, но не для эндоцитоза». Трафик. 2(11): 839–50. DOI : 10.1034 / j.1600-0854.2001.21113.x. PMID 11733051.
Чжан Б., Zelhof AC (июль 2002 г.). «Амфифизины: повышение BAR для рециклинга синаптических пузырьков и динамики мембраны. Bin-Amphiphysin-Rvsp». Трафик. 3(7): 452–60. DOI : 10.1034 / j.1600-0854.2002.30702.x. PMID 12047553.Обзор.
Zelhof AC, Bao H, Hardy RW, Razzaq A, Zhang B, Doe CQ (декабрь 2001 г.). «Амфифизин дрозофилы участвует в локализации белка и морфогенезе мембраны, но не в эндоцитозе синаптических везикул». Развитие. 128 (24): 5005–15. PMID 11748137.
Мэтью Д., Попеску А., Будник В. (ноябрь 2003 г.). «Функции амфифизина дрозофилы во время синаптического цикла мембран Fasciclin II». Дж. Neurosci. 23(33): 10710–6. doi : 10.1523 / JNEUROSCI.23-33-10710.2003. PMC 6740931. PMID 14627656.
Питер Б.Дж., Кент Х.М., Миллс И.Г. и др. (Январь 2004 г.). «БАР-домены как сенсоры кривизны мембраны: БАР-структура амфифизина». Наука. 303 (5657): 495–9. doi : 10.1126 / science.1092586. PMID 14645856. S2CID 6104655.
Weissenhorn W (август 2005 г.). «Кристаллическая структура BAR-домена эндофилина-A1». J. Mol. Биол. 351 (3): 653–61. doi : 10.1016 / j.jmb.2005.06.013. PMID 16023669.
Gallop JL, Jao CC, Kent HM и др. (Июнь 2006 г.). «Механизм изгиба мембраны, опосредованного N-BAR доменом эндофилина». EMBO J. 25 (12): 2898–910. doi : 10.1038 / sj.emboj.7601174. PMC 1500843. PMID 16763559.
Масуда М., Такеда С., Соне М. и др. (Июнь 2006 г.). «BAR-домен эндофилина управляет кривизной мембраны с помощью двух недавно идентифицированных структурных механизмов». EMBO J. 25 (12): 2889–97. doi : 10.1038 / sj.emboj.7601176. PMC 1500852. PMID 16763557.
Frost A, Perera R, Roux A и др. (Март 2008 г.). «Структурная основа инвагинации мембраны доменами F-BAR». Cell. 132 (5): 807–17. doi : 10.1016 / j.cell.2007.12.041. PMC 2384079. PMID 18329367.