Войти
| Рубредоксин | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 домен II рубредоксина из pseudomonas oleovorans | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Условное обозначение | Рубредоксин | ||||||||
| Pfam | PF00301 | ||||||||
| Клан пфам | CL0045 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR004039 | ||||||||
| ПРОФИЛЬ | PDOC00179 | ||||||||
| SCOP2 | 7rxn / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
Рубредоксины - это класс низкомолекулярных железосодержащих белков, обнаруженных у бактерий, метаболизирующих серу, и архей. Иногда рубредоксины классифицируют как железо-серные белки ; однако, в отличие от железо-серных белков, рубредоксины не содержат неорганических сульфидов. Подобно цитохромам, ферредоксинам и белкам Риске, рубредоксины участвуют в переносе электронов в биологических системах.
Решены трехмерные структуры ряда рубредоксинов. Складка принадлежит к классу α + β с 2 α-спиралями и 2-3 β-нитями. Активный центр рубредоксина содержит ион железа, который координирован серой четырех консервативных остатков цистеина, образующих почти правильный тетраэдр. Иногда это обозначается как система [1Fe-0S] или Fe 1 S 0 по аналогии с номенклатурой белков железо-сера. Несмотря на то, что подавляющее большинство rubredoxins растворимы, существует мембраносвязанных rubredoxin, упоминается как rubredoxin А, в оксигенных фотоавтотрофов.
Рубредоксины осуществляют процессы одноэлектронного переноса. Центральный атом железа изменяется между состояниями окисления +2 и +3. В обоих состояниях окисления металл остается высокоспиновым, что помогает минимизировать структурные изменения. Восстановительный потенциал из rubredoxin, как правило, в диапазоне от +50 мВ до -50 мВ.
Этот белок железо-сера является переносчиком электронов, и легко различить изменения его металлического центра: окисленное состояние красноватое (из-за переноса заряда лиганда на металл), а восстановленное состояние бесцветное (поскольку электронный переход имеет энергию невидимого для человеческого глаза инфракрасного уровня).
Структурное изображение активного центра рубредоксина. Скорость самообмена электронов наиболее точно определяется шириной линии ядерного магнитного резонанса, поскольку ионы Fe 2+ дают уширение парамагнитного пика, в то время как ион Fe + является диамагнитным и, следовательно, не вызывает уширения.
Скорость переноса электронов имеет три параметра: они зависят от электронного взаимодействия, энергии реорганизации и свободной энергии реакции (Δ G °).
Амидная NH-S-Cys H-связь снижает энергию реорганизации внутренней сферы, обеспечивая более быстрый перенос электронов, а затвор Leu стабилизирует восстановленную форму Fe 2+, сдвигает окислительно-восстановительный потенциал к более положительным значениям E 0. Белковый механизм переноса электронов рубредоксина состоит из двух этапов. Первый эффект протеина заключается в увеличении длин связей железо-сера при восстановлении и сокращении длин водородных связей, обеспечивающих лучшую электростатическую стабилизацию отрицательного заряда. Другой эффект белка - это стробирующий механизм, который создается конформационными изменениями лейцина 41. Лейцин 41 имеет неполярную боковую цепь, которая делает возможным временное проникновение молекул воды. Это увеличивает полярность среды окислительно-восстановительного сайта. Боковая цепь лейцина 41 имеет две различные конформации; восстановленная и окисленная форма. Конформация в восстановленной форме является открытой и позволяет молекулам воды вблизи активного центра [Fe (S-Cys) 4] 2+ и стабилизировать более высокий суммарный положительный заряд восстановленной степени окисления Fe 2+. Это смещает потенциал на 50 мВ более положительно, как показывает сайт направленного мутагенеза лейцин 41 - аланин, сдвиг окислительно-восстановительного потенциала Fe 3 + / 2 + на 50 мВ более положительный. Конформация позволяет проникать молекулам воды, что позволяет образовывать прочную водородную связь.
