Войти
| Белок железо-сера с высоким потенциалом | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Структура окисленного белка железо-сера с высоким потенциалом. | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | HIPIP | ||||||||
| Pfam | PF01355 | ||||||||
| InterPro | IPR000170 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00515 | ||||||||
| SCOPe | 1hpi / SUPFAM | ||||||||
| суперсемейство OPM | 116 | ||||||||
| белок OPM | 1hpi | ||||||||
| |||||||||
Белки железо-сера с высоким потенциалом (HIPIP) представляют собой особый класс ферредоксинов с высоким окислительно-восстановительным потенциалом 4Fe-4S , который функционирует в анаэробный перенос электронов, который происходит у фотосинтезирующих бактерий и Paracoccus denitrificans. HiPIP - это небольшие белки, которые демонстрируют значительные различия в их последовательностях, размерах (от 63 до 85 аминокислот) и в их окислительно-восстановительных потенциалах. Как показано на следующем схематическом изображении, кластер железо-сера связан четырьмя консервативными остатками цистеина.
[кластер 4Fe-4S] | | | | xxxxxxxxxxxxxxxxxxxCxCxxxxxxxCxxxxxCxxxx
Кластеры [Fe 4S4] являются многочисленными кофакторами металлопротеинов. Они участвуют в последовательностях переноса электрона. Ядро кластера [Fe 4S4] представляет собой куб с чередующимися вершинами Fe и S. Эти кластеры существуют в двух степенях окисления с небольшим структурным изменением. Известны два семейства кластеров [Fe 4S4]: семейство ферредоксина (Fd) и семейство высокопотенциальных белков железо-сульфур (HiPIP). И HiPIP, и Fd находятся в одном и том же состоянии покоя: [Fe 4S4], которое имеет одинаковые геометрические и спектральные характеристики. Различия возникают, когда дело доходит до их активного состояния: HiPIP образуется путем окисления до [Fe 4S4], а Fd образуется путем восстановления до [Fe 4S4].
![{\displaystyle {\ce {{\underset {(for\ HiPIP)}{[Fe4S4]^{3}+}}<=>[{\ ce {окисление}}] {\ underset {(отдых \ состояние)} {[Fe4S4] ^ {2} +}} <=>[{\ ce {сокращение}}] {\ underset {(для \ Fd)} {[Fe4S4] +}} }}}]( https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/c38c17a23c65bd5638f96fceeb477fec2ec3aa05 )
Различное окисление состояния объясняются белками, которые объединены с кластером [Fe 4S4]. Анализ кристаллографических данных позволяет предположить, что HiPIP способен сохранять свое более высокое состояние окисления за счет образования меньшего количества водородных связей с водой. Характерная складка белков охватывает [ Fe 4S4] в гидрофобном ядре, способный образовывать только около пяти консервативных водородных связей с кластером. r лиганды от остова. Напротив, белок, связанный с Fd, позволяет этим кластерам контактировать с растворителем, что приводит к 8 взаимодействиям H-связывания белка. Белок связывает Fd через консервативную структуру CysXXCysXXCys (X означает любую аминокислоту). Кроме того, уникальная структура белка и диполярные взаимодействия пептида и межмолекулярной воды способствуют защите кластера [Fe 4S4] от атаки случайных внешних доноров электронов, что защищает себя от гидролиза.
Аналоги HiPIP могут быть синтезированы реакциями обмена лиганда [Fe 4S4{N (SiMe 3)2}4] с 4 эквивалентами тиолов (HSR) следующим образом:
Кластер-предшественник [Fe 4S4{ N (SiMe 3)2}4] может быть синтезирован путем однореакторной реакции FeCl 3, NaN (SiMe 3)2и NaSH. Синтез аналогов HiPIP может помочь людям понять факторы, вызывающие окислительно-восстановительный потенциал различных видов HiPIP.
HiPIP принимают участие во многих окислительных реакциях у живых существ и особенно известны с фотосинтетическими анаэробными бактериями, такими как Chromatium и. HiPIP. периплазматические белки в фотосинтезирующих бактериях. Они играют роль переносчиков электронов в циклическом потоке электронов между фотосинтетическим реакционным центром и комплексом цитохрома bc 1. Другие вовлеченные реакции окисления HiPIP включают катализирующий Fe (II) окисление, являясь донором электронов для восстановления se и акцептор электронов для некоторых тиосульфатокисляющих ферментов.
