Голопротеин

Найдите холопротеин в Викисловаре, бесплатном словаре.

A Холопротеин или конъюгированный белок представляет собой апопротеин в сочетании с его простетической группой.

Некоторым ферментам не требуются дополнительные компоненты для проявления полной активности. Другие требуют, чтобы небелковые молекулы, называемые кофакторами, были связаны для активности. Кофакторами могут быть неорганические (например, ионы металлов и железо-серные кластеры ) или органические соединения (например, флавин и гем ). Органические кофакторы могут быть либо коферментами, которые высвобождаются из активного центра фермента во время реакции, либо простетическими группами, которые прочно связаны с ферментом. Органические простетические группы могут быть связаны ковалентно (например, биотин в ферментах, таких как пируваткарбоксилаза ).

Примером фермента, содержащего кофактор, является карбоангидраза, которая имеет кофактор цинка, связанный как часть его активного центра. Эти прочно связанные ионы или молекулы обычно находятся в активном центре и участвуют в катализе. Например, кофакторы флавина и гема часто участвуют в окислительно-восстановительных реакциях.

Ферменты, которые требуют кофактора, но не имеют одной связи, называются апоферментами или апопротеинами. Фермент вместе с кофактором (ами), необходимым для активности, называется холоэнзимом (или галоферментом). Термин холофермент также может быть применяется к ферментам, которые содержат несколько белковых субъединиц, таким как ДНК-полимеразы ; здесь холофермент представляет собой полный комплекс, содержащий все субъединицы, необходимые для активности.

Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. Biochemistry. 5-е издание. New York: WH Freeman; 2002. Доступно с m: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/