Войти
A бета-выпуклость может можно описать как локализованное разрушение регулярной водородной связи бета-листа путем вставки дополнительных остатков в одну или обе водородные β-нити.
β-балджи могут быть сгруппированы в соответствии с их длиной разрыва, количеством остатков, вставленных в каждую цепь, независимо от того, нарушена ли β -нити параллельны или антипараллельны и их двугранными углами (что контролирует размещение их боковых цепей). Обычно встречаются два типа. Одна, классическая бета-выпуклость, возникает внутри или на краю антипараллельного бета-листа ; первый остаток на выступе наружу обычно имеет α R, а не нормальную β конформацию.
Другой тип - это петля бета-выпуклости (также называемая типом бета-выпуклости G1), часто встречается в сочетании с антипараллельным листом, но также и в других ситуациях. Один остаток имеет конформацию α L и является частью бета-поворота или альфа-поворота, так что мотив иногда образует петлю бета-шпильки.
На уровне структуры позвоночника классические β-выпуклости могут вызвать простую аневризму β-листка, например выпуклость в длинной β-шпильке рибонуклеаза A (остатки 88-91). Β-выпуклость также может вызывать складывание и перекрещивание β-листа, например, когда два остатка с левым и правым α-спиральными двугранными углами вставляются друг напротив друга в β-шпилька, встречающаяся в Met9 и Asn16 в псевдоазурине (код доступа PDB 1PAZ).
Консервированные выпуклости регулярно влияют на функциональность белков. Самая основная функция выпуклостей состоит в том, чтобы разместить дополнительный остаток, добавленный из-за мутации и т. Д., При сохранении структуры связывания и, следовательно, общей архитектуры белка. Другие выпуклости связаны с сайтами связывания белков. В определенных случаях, таких как белки семейства иммуноглобулинов, консервативные выпуклости помогают димеризации доменов Ig. Они также имеют функциональное значение в белках DHFR (дигидрофолатредуктаза) и SOD (супероксиддисмутаза), где петли, содержащие выпуклости, окружают активный сайт.
