Войти
Леггемоглобин из сои.Леггемоглобин (также леггемоглобин или легоглобин ) является переносчиком кислорода и гемопротеином, обнаруженным в фиксации азота корневые клубеньки бобовых растений. Он вырабатывается этими растениями в ответ на колонизацию корней азотфиксирующими бактериями, называемыми ризобиями, как часть симбиотического взаимодействия между растением и бактерией: корни не колонизируются Rhizobium не синтезируют леггемоглобин. Леггемоглобин имеет близкое химическое и структурное сходство с гемоглобином и, как и гемоглобин, имеет красный цвет. Первоначально считалось, что простетическая группа гема для леггемоглобина растений была обеспечена бактериальным симбионтом внутри симбиотических корневых клубеньков. Однако последующая работа показывает, что растение-хозяин сильно экспрессирует гены биосинтеза гема в клубеньках и что активация этих генов коррелирует с экспрессией гена леггемоглобина в развивающихся клубеньках.
В растениях, колонизированных Rhizobium, таких как люцерна или соевые бобы, присутствие кислорода в корневых клубеньках снижает активность чувствительной к кислороду нитрогеназы, фермента, ответственного за фиксация атмосферного азота. Показано, что леггемоглобин буферизует концентрацию свободного кислорода в цитоплазме инфицированных растительных клеток, обеспечивая надлежащее функционирование корневых клубеньков. При этом азотфиксация - чрезвычайно затратный с точки зрения энергии процесс, поэтому аэробное дыхание, которое требует высокой концентрации кислорода, необходимо в клетках корневого узелка. Леггемоглобин поддерживает концентрацию свободного кислорода, достаточно низкую для обеспечения функционирования нитрогеназы, но достаточно высокую общую концентрацию кислорода (свободного и связанного с леггемоглобином) для аэробного дыхания.
Другие растения, такие как Casuarina spp., Которые являются актиноризными растениями, производят гемоглобин в своих симбиотических корневых клубеньках.
Леггемоглобины - это мономерные белки с массой около 16 кДа, и структурно подобны миоглобину. Один белок леггемоглобина состоит из гема, связанного с железом, и одной полипептидной цепи (глобина). Подобно миоглобину и гемоглобину, железо гема обнаруживается в своем двухвалентном состоянии in vivo и представляет собой фрагмент, связывающий кислород. Несмотря на сходство в механизме связывания кислорода между леггемоглобином и животным гемоглобином, а также тот факт, что леггемоглобин и животный гемоглобин произошли от общего предка, существует разница в аминокислотной последовательности между этими белками примерно в 80% позиций.
Cartoons of три оксигенированные молекулы глобина. Кислороды (показаны серым цветом) в каждом из них связываются аналогично гему. Аффинность связывания кислорода леггемоглобинов в 11–24 раза выше, чем аффинность связывания кислорода миоглобина кашалота. Различия в аффинности обусловлены разной скоростью ассоциации между двумя типами белков. Одно из объяснений этого явления состоит в том, что в миоглобине связанная молекула воды стабилизируется в кармане, окружающем гем-группу. Эта группа воды должна быть вытеснена, чтобы связался кислород. Такая вода не связана в аналогичном кармане леггемоглобина, поэтому молекуле кислорода легче приблизиться к гему леггемоглобина. Леггемоглобин имеет медленную скорость диссоциации кислорода, как и миоглобин. Подобно миоглобину и гемоглобину, леггемоглобин имеет высокое сродство к монооксиду углерода.
Гемы-группы одинаковы во всех известных леггемоглобинах, но аминокислотная последовательность глобина немного отличается в зависимости от штамма бактерий и видов бобовых. Даже внутри одного бобового растения может существовать несколько изоформ леггемоглобинов. Они часто различаются по сродству к кислороду и помогают удовлетворить потребности клетки в конкретной среде внутри клубенька.
Результаты исследования 1995 года показали, что низкий уровень свободного кислорода концентрация в клетках корневых клубеньков на самом деле связана с низкой кислородной проницаемостью клеток корневых клубеньков. Отсюда следует, что основная цель леггемоглобина - улавливать ограниченный свободный кислород в клетке и доставлять его в митохондрии для дыхания. Но ученые в более поздней статье 2005 года предполагают, что леггемоглобин отвечает как за буферную концентрацию кислорода, так и за доставку кислорода в митохондрии. Их исследования с нокаутом леггемоглобина показали, что леггемоглобин действительно значительно снижает концентрацию свободного кислорода в клетках корневых клубеньков, и что экспрессия нитрогеназы была устранена у мутантов с нокаутом леггемоглобина, предположительно из-за разложения нитрогеназы с высокой концентрацией свободного кислорода. Их исследование также показало более высокое соотношение АТФ / ADP в клетках корневых клубеньков дикого типа с активным леггемоглобином, что позволяет предположить, что леггемоглобин также способствует доставке кислорода для дыхания.
Impossible Foods запросило у американского FDA разрешение на использование соевого леггемоглобина в пищевых продуктах в качестве аналога полученного из мяса гемоглобин. Утверждение FDA было получено в июле 2019 года. В настоящее время оно используется в их продуктах для имитации цвета, вкуса и текстуры мяса.
 | На Викискладе есть материалы, связанные с Леггемоглобин. |
