Войти
| TCAIM | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||
| Псевдонимы | TCAIM, C3orf23, TOAG-1, TOAG1, ингибитор активации Т-клеток, митохондрии, активация Т-клеток ингибитор митохондрий | ||||||||||||||||||||||||
| Внешние идентификаторы | MGI: 1196217 HomoloGene: 45481 GeneCard: TCAIM | ||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| Ортологи | |||||||||||||||||||||||||
| Виды | Человек | Мышь | |||||||||||||||||||||||
| Энтрез | |||||||||||||||||||||||||
| Энсембл | |||||||||||||||||||||||||
| UniProtN <2343>Q 231>Q66JZ4 | |||||||||||||||||||||||||
| NM_001029839. NM_001029840. NM_001282913. NM_001282914. NM_001282915. |
|---|
NM_0010132405q (белок) 317>NP_001025011. NP_001269842. NP_001269843. NP_001269844. |
| View / Edit Human | View / Edit Mouse |
TCAIM - это белок, который у людей кодируется TCAIM ген (ингибитор активации Т-клеток, митохондриальный).
.
Ген расположен на хромосоме 3, в положении 3p21.31, и имеет длину 71 333 базиса. График изображения показан ниже на рис. 1.2. Белок TCAIM имеет длину 496 остатков и вес 57925 Да. Он существует в четырех различных изоформах. TCAIM является высококонсервативным среди различных видов, но не было обнаружено гомологии с семействами белков с известными функциями.
Имеется 8 альтернативно сплайсированных экзонов, которые кодируют 4 вариантов транскрипции. Первичный транскрипт длиной 3520 п.н. хорошо консервативен среди ортологов, при этом человеческая изоформа 1 имеет высокую идентичность с ортологичными белками. Транскрипт X1 содержит 11 экзонов, которые дают полипептид длиной 496 аминокислотных остатков.
Иллюстрация геномного контекста Иллюстрация геномного контекста для C3orf23. Этот сегмент отображает приблизительно 1 500 000 пар оснований хромосомы 3. Красные ромбы с зелеными линиями обозначают начало транскрипции. C3orf23 транскрибируется в том же направлении, что и вышележащий ген, в то время как он транскрибируется в направлении, противоположном нижележащему гену. | Свойство | Пре-белок | Расщепленный белок | Зрелый белок |
|---|---|---|---|
| Длина аминокислоты | 496 | 470 | 470 |
| Изоэлектрическая точка | 8,7 | 8,5 | 8,2-8,6 |
| Молекулярный вес | 58 кДал | 55 кДал | ~ 55-57 |
Изоэлектрическая точка значительно выше среднего для белков человека (6,81).
Справа показана предсказанная третичная структура белка. Он состоит в основном из длинных альфа-спиралей с несколькими спиральными участками и цепями, рассредоточенными по всей длине белка. Концы белка состоят из участков спирали, противоположных N- и C-концевым концам.
Прогнозируемая третичная структура TCAIM, созданная с помощью программного обеспечения ITASSER. TCAIM умеренно экспрессируется (50-75%) в большинстве тканей тела. Однако исследование NCBI GEO, в котором обсуждается влияние болезненных состояний на экспрессию TCAIM мРНК, показало, что экспрессия белка на самом деле повышена в HPV-положительных тканях по сравнению с HPV-отрицательными тканями. Другое исследование показало, что экспрессия TCAIM была повышена у лиц с диабетом 2 типа и инсулинорезистентностью. Экспрессия TCAIM, по-видимому, во многих случаях зависит от конкретного болезненного состояния.
Экспрессия TCAIM в организме человека. Белок содержит митохондриальный сигнальный пептид локализует его в митохондриальном матриксе. Анализ с помощью программы локализации EXPASY подтвердил этот вывод. Высокая изоэлектрическая точка человеческого белка является дополнительным доказательством митохондриальной локализации из-за высокого pH митохондриального матрикса.
Первоначально белок расщепляется для удаления 26 аминокислот с N-конца. Он представляет собой сигнальный пептид после того, как он локализуется в митохондрии.
Существует ряд предсказанных сайтов фосфорилирования, как показано на рисунке справа. Остатки серина с большей вероятностью подвергаются фосфорилированию, чем остатки треонина или тирозина.
Сайты фосфорилирования TCAIM. Справа показан ряд предсказанных о-связанных сайтов. До сих пор ни один из них не был определен экспериментально.
TCAIM O-связанные сайты гликозилирования. Выравнивание TCAIM и Danio rerio у Homo sapiens (рыбки данио) гомологов было выполнено с использованием рабочей среды SDSC. Между двумя ортологами существует приблизительно 55% идентичности, с общим счетом выравнивания 1817. Два ортолога неизменно похожи на протяжении всей своей последовательности. Различия между двумя генами обусловлены кажущимися случайными сегментами неконсервативных и полуконсервативных остатков, разбросанных по двум выравниваниям. Это различие может быть связано с отсутствием родства между двумя организмами.
Эволюция TCAIM по сравнению с цитохромом C и фибриногеном.TCAIM сильно разошлась быстрее, чем цитохром C, но немного медленнее, чем фибриноген.
О функции известно немного; предполагается, что этот белок может играть роль в апоптозе Т-клеток. TCAIM может играть роль в передаче сигналов врожденного иммунитета через митохондрии.
Исследовательское исследование было выполнено Vogel et al. Ранее они обнаружили, что TCAIM сильно экспрессируется в трансплантатах и тканях пациентов с развивающейся толерантностью после трансплантации и что белок локализован в митохондриях. В этом исследовании они обнаружили, что TCAIM взаимодействует с CD11c (+) дендритными клетками и регулируется ими. Еще одна статья Хендриксона и др. el кратко упоминает TCAIM. Они обнаружили, что генетические варианты в ядерно-кодируемых митохондриальных генах влияют на прогрессирование СПИДа. Третья статья представляет собой еще одно исследование, которое находит доказательства того, что TCAIM (наряду с митохондриальными генами) может использоваться в качестве маркера у пациентов, чтобы предсказать, смогут ли они принять аллотрансплантат или отвергнуть его. 169>
.
