Войти
| рибофлавинкиназа | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Кристаллическая структура рибофлавинкиназы из Thermoplasma acidophilum. | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 2.7.1.26 | ||||||||
| Количество CAS | 9032-82-0 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| BRENDA | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | Amigo / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Рибофлавин киназа | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 кристаллическая структура связывания флавина с модельной синтетазой из термотога маритины | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Флавокиназа | ||||||||
| Pfam | PF01687 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR015865 | ||||||||
| SCOP2 | 1мрз / СФЕРА / СУПФАМ | ||||||||
| |||||||||
| Рибофлавин киназа | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||||
| Символ | Рибофлавин_киназа | ||||||||||
| Pfam | PF01687 | ||||||||||
| ИнтерПро | IPR015865 | ||||||||||
| |||||||||||
В энзимологии, А рибофлавин киназа ( ЕС 2.7.1.26 ) представляет собой фермент, который катализирует в химическую реакцию
Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются АТФ и рибофлавин, а двумя его продуктами являются АДФ и ФМН.
Рибофлавин превращается в каталитически активные кофакторы (FAD и FMN) под действием рибофлавинкиназы ( EC 2.7.1.26 ), которая превращает его в FMN, и FAD-синтетазы ( EC 2.7.7.2 ), которая аденилирует FMN в FAD. У эукариот обычно есть два отдельных фермента, в то время как у большинства прокариот есть один бифункциональный белок, который может выполнять оба катализатора, хотя в обоих случаях случаются исключения. В то время как эукариотическая монофункциональная рибофлавинкиназа ортологична бифункциональному прокариотическому ферменту, монофункциональная FAD-синтетаза отличается от своего прокариотического аналога и, вместо этого, относится к семейству PAPS-редуктаз. Бактериальная FAD-синтетаза, которая является частью бифункционального фермента, имеет отдаленное сходство с нуклеотидилтрансферазами и, следовательно, может участвовать в реакции аденилилирования FAD-синтетаз.
Этот фермент принадлежит к семейству трансфераз, а именно к тем, которые переносят фосфорсодержащие группы ( фосфотрансферазы ) со спиртовой группой в качестве акцептора. Систематическое название данного фермента класс АТФ: рибофлавин - 5'-фосфотрансфераза. Этот фермент еще называют флавокиназой. Этот фермент участвует в метаболизме рибофлавина.
Однако рибофлавинкиназы архей ( EC 2.7.1.161 ), как правило, используют CTP, а не ATP в качестве донорного нуклеотида, катализируя реакцию
Рибофлавинкиназа также может быть выделена из других типов бактерий, все со схожей функцией, но с другим количеством аминокислот.
Полное расположение ферментов можно наблюдать с помощью рентгеновской кристаллографии и ЯМР. Фермент рибофлавинкиназа, выделенный из Thermoplasma acidophilum, содержит 220 аминокислот. Структура этого фермента была определена рентгеновской кристаллографией с разрешением 2,20 Å. Его вторичная структура содержит 69 остатков (30%) в форме альфа-спирали и 60 остатков (26%) в форме бета-листа. Фермент содержит сайт связывания магния в аминокислотах 131 и 133 и сайт связывания мононуклеотида флавина в аминокислотах 188 и 195.
По состоянию на конец 2007 г. было решено 14 структур для этого класса ферментов с кодами доступа PDB 1N05, 1N06, 1N07, 1N08, 1NB0, 1NB9, 1P4M, 1Q9S, 2P3M, 2VBS, 2VBT, 3CTA, 2VBU и 2VBV.
Биологический портал 
