Войти
Краткое описание функциональной аннотации наиболее предковых складок белков трансляции Классы белковой складки представляют собой широкие категории третичная структура белка топология. Они описывают группы белков, которые имеют сходные пропорции аминокислот и вторичной структуры. Каждый класс содержит несколько независимых суперсемейств белков (т.е. не обязательно эволюционно связаны друг с другом).
Четыре больших класса белков, которые, как правило, согласованы двумя базами данных классификации основных структур ( SCOP и CATH ).
All-α белки представляют собой класс структурных доменов, в которых вторичная структура полностью состоит из α -спирали, за исключением, возможно, нескольких изолированных β-листов на периферии.
Общие примеры включают бромодомен, глобиновую складку и гомеодоменную складку.
All-β белки являются классом структурных доменов, в которых вторичная структура полностью состоит из β-листов, за возможным исключением нескольких изолированных α- спирали на периферии.
Общие примеры включают домен SH3, домен бета-пропеллера, иммуноглобулиновую складку и ДНК-связывающий домен B3.
α + β белки представляют собой класс структурных доменов, в которых вторичная структура состоит из α-спиралей и β-тяжи, которые расположены отдельно вдоль основной цепи. β-цепи поэтому в основном антипараллельны.
Общие примеры включают ферредоксиновую складку, рибонуклеазу A и домен SH2.
α / β белки представляют собой класс структурных доменов, в которых вторичная структура состоит из чередующихся α-спиралей и β-тяжи вдоль позвоночника. β-нити поэтому в основном параллельны.
Общие примеры включают флаводоксиновую складку, ствол TIM и богатый лейцином повтор ( LRR) белки, такие как ингибитор рибонуклеазы.
Мембранные белки взаимодействуют с биологическими мембранами либо вставляя в них, либо будучи привязанными через ковалентно связанный липид. Они являются одним из распространенных типов белков наряду с растворимыми глобулярными белками, волокнистыми белками и неупорядоченными белками. Они являются мишенью более 50% всех современных лекарственных препаратов. Подсчитано, что 20–30% всех генов в большинстве геномов кодируют мембранные белки.
Внутренне неупорядоченные белки не имеют фиксированная или упорядоченная трехмерная конструкция. IDP охватывают спектр состояний от полностью неструктурированного до частично структурированного и включают случайные спирали, (пре-) расплавленные глобулы и большие многодоменные белки, соединенные гибкими линкерами. Они составляют один из основных типов белков (наряду с глобулярными, волокнистыми и мембранными белками ).
белки спиральной спирали образуют длинные, нерастворимые волокна, входящие в состав внеклеточного матрикса. Существует множество суперсемейств склеропротеинов , включая кератин, коллаген, эластин и фиброин. Роль таких белков включает защиту и поддержку, формирование соединительной ткани, сухожилий, костных матриц и мышечное волокно.
Маленькие белки обычно имеют третичную структуру, которая поддерживается дисульфидными мостиками (белками, богатыми цистеином ), металлические лиганды (металлсвязывающие белки ) и / / кофакторы, такие как гем.
Многочисленные белки структуры являются результатом рационального дизайна и не существуют в природе. Белки могут быть созданы с нуля (дизайн de novo) или путем расчета выявленные вариации известной структуры белка и его последовательности (известная как редизайн белка). Подходы к рациональному дизайну белков позволяют делать предсказания последовательности белков, которые складываются в конкретные структуры. Эти предсказанные последовательности могут быть затем подтверждены экспериментально с помощью таких методов, как синтез пептидов, сайт-направленный мутагенез или синтез искусственных генов.
