Пероксидаза

редактировать
Глутатионпероксидаза 1 (PDB : 1GP1 ​)

Пероксидазы или пероксид редуктазы (номер EC 1.11.1.x ) представляют собой большую группу ферментов, которые играют роль в различных биологических процессах. Они названы в честь тот факт, что они обычно разрушают пероксиды.

Содержание
  • 1 Функциональность
    • 1.1 Оптимальные субстраты
    • 1.2 Классификация
  • 2 Характеристика
  • 3 Патогенная устойчивость
  • 4 Области применения
  • 5 См. Также
  • 6 Ссылки
  • 7 Внешние ссылки
Функциональность

Пероксидазы обычно катализируют реакцию формы:

ROOR '+ 2 e - донор электронов + 2 H + → Пероксидаза ROH + R ′ OH {\ displaystyle {\ ce {ROOR '+ {\ overset {электрон \ на доноре} {2e ^ {-}}} + 2H + ->[{\ ce {Peroxidase}}] {ROH} + R 'OH}}}{\displaystyle {\ce {ROOR'+{\overset {electron \atop donor}{2e^{-}}}+2H+->[{\ ce {Peroxidase}}] {ROH} + R'OH}}}

Оптимальные субстраты

Для многих из этих ферментов оптимальным субстратом является перекись водорода, но другие более активны с органическими гидропероксидами. такие как пероксиды липидов. Пероксидазы могут содержать гем кофактор в своих активных сайтах или, альтернативно, редокс- активные остатки цистеина или селеноцистеина..

Природа донора электронов очень зависит от структуры фермента.

  • Например, пероксидаза хрена может использовать различные органические соединения в качестве доноров и акцепторов электронов. Пероксидаза хрена имеет доступный активный центр, и многие соединения могут достигать места реакции.
  • С другой стороны, для фермента, такого как пероксидаза цитохрома с, соединения, которые отдают электроны, очень специфичны из-за очень узкого активного сайта.

Классификация

Семейства белков, которые служат пероксидазами, включают:

Характеристика

Семейство глутатионпероксидазы состоит из 8 известных человеческих изоформ. Глутатионпероксидазы используют глутатион в качестве донора электронов и активны как с перекисью водорода, так и с субстратами из органических гидропероксидов. Gpx1, Gpx2, Gpx3 и Gpx4 были показаны как селен -содержащие ферменты, тогда как Gpx6 представляет собой селенопротеин у людей с цистеин-содержащими гомологами у грызунов.

Бета-амилоид при связывании с гемом обладает пероксидазной активностью.

Типичной группой пероксидаз являются галопероксидазы. Эта группа способна образовывать химически активные галогеновые соединения и, как следствие, природные галогенорганические вещества.

Большинство последовательностей белков пероксидазы можно найти в базе данных PeroxiBase.

Патогенная устойчивость

Хотя точные механизмы еще предстоит определить, известно, что пероксидазы играют роль в повышении защиты растений от патогенов. Многие представители семейства пасленовых, особенно Solanum melongena (баклажан / баклажан) и Capsicum chinense (разновидности перца чили хабанеро / скотч-капот), используют гваякол и фермент гваяколпероксидазу в качестве защиты от бактериального паразита Ralstonia solanacearum : экспрессия гена этого фермента начинается в течение нескольких минут после бактериальной атаки.

Применения

Пероксидаза может использоваться для очистки промышленных сточных вод. Например, фенолы, которые являются важными загрязнителями, можно удалить с помощью ферментативно-катализируемой полимеризации с использованием пероксидазы хрена. Таким образом, фенолы окисляются до феноксирадикалов, которые участвуют в реакциях, в которых образуются полимеры и олигомеры, которые менее токсичны, чем фенолы. Его также можно использовать для преобразования токсичных материалов в менее вредные.

Существует множество исследований использования пероксидазы во многих производственных процессах, таких как адгезивы, компьютерные микросхемы, автомобильные детали и покрытия барабанов и банок. Другие исследования показали, что пероксидазы могут успешно использоваться для полимеризации анилинов и фенолов в матрицах органических растворителей.

Пероксидазы иногда используются в качестве гистологических маркеров. Цитохром с пероксидаза используется в качестве растворимой, легко очищаемой модели для цитохром с оксидазы.

См. Также
Ссылки
Внешние ссылки

Последняя правка сделана 2021-06-01 09:41:00
Содержание доступно по лицензии CC BY-SA 3.0 (если не указано иное).
Обратная связь: support@alphapedia.ru
Соглашение
О проекте