PLD2

PLD2
Идентификаторы
Псевдонимы	PLD2, фосфолипаза D2, PLD1C
Внешние идентификаторы	OMIM : 602384 MGI : 892877 HomoloGene : 55672 GeneCards : PLD2
Расположение гена ( человек ) Chr. Хромосома 17 (человек) Группа 17p13.2 Начинать 4 807 152 п.н. Конец 4 823 434 п.н.
Расположение гена ( Мышь ) Chr. Хромосома 11 (мышь) Группа 11 B3 | 11 42,99 см Начинать 70 540 064 п.н. Конец 70,558,110 п.н.
Паттерн экспрессии РНК Дополнительные данные эталонного выражения
Онтология генов Молекулярная функция • активность фосфолипазы D • N-ацилфосфатидилэтаноламин-специфическая активность фосфолипазы D • Связывание с белком GO: 0001948 • каталитическая активность • связывание фосфатидилинозитола • гидролазная активность Сотовый компонент • Аппарат Гольджи • мембрана эндоплазматического ретикулума • мембрана • плазматическая мембрана • пресинапс Биологический процесс • Путь передачи сигналов рецептора Fc-гамма, участвующий в фагоцитозе • метаболизм липидов • подвижность клеток • передача сигналов, опосредованная малой GTPase • липидный катаболический процесс • рециклинг синаптических пузырьков • организация цитоскелета • процесс биосинтеза фосфатидной кислоты • передача сигналов, опосредованная липидами инозитола Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	5338	18806
Ансамбль	ENSG00000129219	ENSMUSG00000020828
UniProt	O14939	P97813
RefSeq (мРНК)	NM_001243108 NM_002663	NM_008876 NM_001302475 NM_001302476 NM_001361935
RefSeq (белок)	NP_001230037 NP_002654	NP_001289404 NP_001289405 NP_032902 NP_001348864
Расположение (UCSC)	Chr 17: 4.81 - 4.82 Мб	Chr 11: 70,54 - 70,56 Мб
PubMed поиск
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Фосфолипазы D2 представляет собой фермент, который у человека кодируется PLD2 геном.

СОДЕРЖАНИЕ

• 1 Функция
• 2 Механизм активации
• 3 взаимодействия
• 4 ингибитора
• 5 ссылки
• 6 Дальнейшее чтение

Функция

Фосфатидилхолин (PC) -специфические фосфолипазы D (PLD) катализируют гидролиз PC с образованием фосфатидной кислоты и холина. Активация PC-специфических PLD происходит в результате стимуляции агонистами как тирозинкиназы, так и рецепторов, связанных с G-белком. Было высказано предположение, что PC-специфические PLD функционируют в регулируемой секреции, реорганизации цитоскелета, регуляции транскрипции и контроле клеточного цикла. [Предоставлено OMIM]

Механизм активации

PLD2 активируется презентацией субстрата. Фермент пальмитоилирован, что приводит к перемещению PLD2 в липидные рафты. Субстрат ПК полиненасыщен и находится в мембране отдельно от липидных рафтов рядом с фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфатом (PIP2). Когда уровни PIP2 увеличиваются, PLD2 переходит в PIP2, где встречает свой ПК-субстрат. Каркасные белки, которые взаимодействуют с PLD2, вероятно, изменяют его предпочтение липидным рафтам по сравнению с PIP2.

Взаимодействия

Было показано, что PLD2 взаимодействует с:

• ARF1,
• Альдолаза А,
• Амфифизин,
• BIN1,
• Кавеолин 1,
• Глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа,
• PLCG1,
• PRKCD,
• Src и
• Белок синдрома Вискотта-Олдрича.

Ингибиторы

• N - (2- (1- (3-фторфенил) -4-оксо-1,3,8-триазаспиро [4.5] декан-8-ил) этил) -2-нафтамид: 75-кратная селективность по сравнению с PLD1, IC 50 = 20 нМ.

Рекомендации

дальнейшее чтение

• Сундарам М., Кук Х.В., Байерс Д.М. (февраль 2004 г.). «Семейство MARCKS фосфолипидсвязывающих белков: регуляция фосфолипазы D и других клеточных компонентов». Биохимия и клеточная биология. 82 (1): 191–200. DOI : 10.1139 / o03-087. PMID   15052337.
• Макдермотт М., Вакелам М.Дж., Моррис А.Дж. (февраль 2004 г.). «Фосфолипаза D». Биохимия и клеточная биология. 82 (1): 225–53. DOI : 10.1139 / o03-079. PMID   15052340.
• Колли У.С., Сунг Т.К., Ролл Р., Дженко Дж., Хаммонд С.М., Альтшуллер Й. и др. (Март 1997 г.). «Фосфолипаза D2, отдельная изоформа фосфолипазы D с новыми регуляторными свойствами, которая провоцирует реорганизацию цитоскелета». Текущая биология. 7 (3): 191–201. DOI : 10.1016 / S0960-9822 (97) 70090-3. PMID   9395408. S2CID   14008613.
• Steed PM, Clark KL, Boyar WC, Lasala DJ (октябрь 1998 г.). «Характеристика человеческого PLD2 и анализ вариантов сплайсинга изоформ PLD». Журнал FASEB. 12 (13): 1309–17. DOI : 10.1096 / fasebj.12.13.1309. PMID   9761774. S2CID   27394831.
• Слааби Р., Дженсен Т., Хансен Х.С., Фроман М.А., Зеедорф К. (декабрь 1998 г.). «PLD2 объединяется с рецептором EGF и подвергается фосфорилированию тирозина в одном месте при стимуляции агонистом». Журнал биологической химии. 273 (50): 33722–7. DOI : 10.1074 / jbc.273.50.33722. PMID   9837959.
• Чарни М., Фиуччи Дж., Лави Ю., Банно Ю., Нозава Ю., Лискович М. (февраль 2000 г.). «Фосфолипаза D2: функциональное взаимодействие с кавеолином в микродоменах мембраны низкой плотности». Письма FEBS. 467 (2–3): 326–32. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (00) 01174-1. PMID   10675563. S2CID   21891748.
• Ли К., Ким С.Р., Чунг Дж. К., Фроман М.А., Килиманн М.В., Ри С.Г. (июнь 2000 г.). «Ингибирование фосфолипазы D амфифизинами». Журнал биологической химии. 275 (25): 18751–8. DOI : 10.1074 / jbc.M001695200. PMID   10764771.
• Пак Джей Би, Ким Дж. Х., Ким И, Ха Ш, Ю Дж. С., Ду Джи и др. (Июль 2000 г.). «Сердечная фосфолипаза D2 локализуется на сарколеммальных мембранах и ингибируется альфа-актинином обратимым фактором ADP-рибозилирования». Журнал биологической химии. 275 (28): 21295–301. DOI : 10.1074 / jbc.M002463200. PMID   10801846.
• Zhang Y, Redina O, Altshuller YM, Yamazaki M, Ramos J, Chneiweiss H, et al. (Ноябрь 2000 г.). «Регулирование экспрессии фосфолипазы D1 и D2 с помощью PEA-15, нового белка, который с ними взаимодействует». Журнал биологической химии. 275 (45): 35224–32. DOI : 10.1074 / jbc.M003329200. PMID   10926929.
• Мораш С.К., Байерс Д.М., Кук Х.В. (сентябрь 2000 г.). «Активация фосфолипазы D с помощью PKC и GTPgammaS в клетках нейробластомы человека, сверхэкспрессирующих MARCKS». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - молекулярная и клеточная биология липидов. 1487 (2–3): 177–89. DOI : 10.1016 / s1388-1981 (00) 00094-9. PMID   11018470.
• Дивеча Н., Рофс М., Холстед Дж. Р., Д'Андреа С., Фернандес-Борга М., Оомен Л. и др. (Октябрь 2000 г.). «Взаимодействие типа Ialpha PIPkinase с фосфолипазой D: роль местного образования фосфатидилинозитол 4, 5-бисфосфата в регуляции активности PLD2». Журнал EMBO. 19 (20): 5440–9. DOI : 10.1093 / emboj / 19.20.5440. PMC   314009. PMID   11032811.
• Слааби Р., Ду Джи, Альтшуллер Ю.М., Фроман М.А., Зеедорф К. (ноябрь 2000 г.). «Инсулин-индуцированная активность фосфолипазы D1 и фосфолипазы D2 в человеческих эмбриональных клетках почки-293, опосредованная сигнальным каскадом фосфолипазы C гамма и протеинкиназы C альфа». Биохимический журнал. 351 Pt 3 (3): 613–9. DOI : 10.1042 / 0264-6021: 3510613. PMC   1221400. PMID   11042115.
• Хартли Дж. Л., Темпл Г. Ф., Браш Массачусетс (ноябрь 2000 г.). «Клонирование ДНК с использованием сайт-специфической рекомбинации in vitro». Геномные исследования. 10 (11): 1788–95. DOI : 10.1101 / gr.143000. PMC   310948. PMID   11076863.
• Ли С., Пак Джей Би, Ким Дж. Х., Ким Й, Ким Дж. Х., Шин К. Дж. И др. (Июль 2001 г.). «Актин напрямую взаимодействует с фосфолипазой D, подавляя ее активность». Журнал биологической химии. 276 (30): 28252–60. DOI : 10.1074 / jbc.M008521200. PMID   11373276.
• Саркар С., Мива Н., Коминами Х., Игараси Н., Хаяси С., Окада Т. и др. (Ноябрь 2001 г.). «Регулирование фосфолипазы D2 млекопитающих: взаимодействие и стимуляция активатором G (M2)». Биохимический журнал. 359 (Pt 3): 599–604. DOI : 10.1042 / 0264-6021: 3590599. PMC   1222181. PMID   11672434.
• Денмат-Уисс Л.А., Фебидиас С., Хонкаваара П., Робин П., Джени Б., Мин Д.С. и др. (Декабрь 2001 г.). «Регулирование конститутивного транзита белка фосфолипазой D в клетках HT29-cl19A». Журнал биологической химии. 276 (52): 48840–6. DOI : 10.1074 / jbc.M104276200. PMID   11687572.
• Ли С., Ким Дж. Х., Ли С. С., Ким Дж. Х., Ким И, Хео К. и др. (Февраль 2002 г.). «Медиаторный белок-2 ответа на коллапсин ингибирует активность нейрональной фосфолипазы D (2) путем прямого взаимодействия». Журнал биологической химии. 277 (8): 6542–9. DOI : 10.1074 / jbc.M108047200. PMID   11741937.
• Хан Дж. М., Ким Дж. Х., Ли Б. Д., Ли С. Д., Ким И., Юнг Ю. В. и др. (Март 2002 г.). «Фосфорилирование-зависимая регуляция фосфолипазы D2 с помощью протеинкиназы C дельта в клетках феохромоцитомы крысы PC12». Журнал биологической химии. 277 (10): 8290–7. DOI : 10.1074 / jbc.M108343200. PMID   11744693.

• Биологический портал