Нитритредуктаза

редактировать
Нитритредуктаза
Идентификаторы
Номер EC 1.7.2.1
Номер CAS 9027- 00-3
Базы данных
IntEnz Представление IntEnz
BRENDA Запись BRENDA
ExPASy Представление NiceZyme
KEGG Запись KEGG
MetaCyc метаболический путь
PRIAM профиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Онтология генов AmiGO / QuickGO

Нитритредуктаза относится к любому из нескольких классов ферменты, которые катализируют восстановление нитрита. Есть два класса NIR. Мульти гем фермент восстанавливает NO 2 до множества продуктов. Ферменты, содержащие медь, осуществляют перенос одного электрона с образованием оксида азота.

Содержание

  • 1 На основе железа
    • 1.1 Предлагаемый механизм
  • 2 На основе меди
    • 2.1 Предлагаемый механизм
  • 3 Ассимиляторные
  • 4 См. Также
  • 5 Ссылки
  • 6 Дополнительная литература

На основе железа

Существует несколько типов ферментов на основе железа. Цитохром cd 1 или цитохромоксидаза Pseudomonas содержит два гема с и два типа с двумя полипептидными цепями. Различные формы этой редуктазы катализируют образование оксида азота или оксида азота. Вариант этого соединения первоначально назывался [Ферроцитохром с-551: оксидоредуктаза ]. Первоначально его считали оксидазой. Он катализирует восстановление NO 2 до NO. Этот тетрагемный фермент имеет две субъединицы, каждая из которых содержит гем c-типа и d-тип. Восстановленные d-гемы связывают нитрит и превращают его в продукт.

Цитохром c-нитритредуктаза (ccNIR) - это мультигемовый фермент, который превращает нитрит в аммиак на каждом активном сайте. Железо активного сайта связано с кольцом протопорфирина IX, которое ковалентно связано с белками фермента.

Предлагаемый механизм

Белок ccNIR использует шесть электронов и семь атомов водорода для восстановления нитрита до аммиака. Активный центр фермента содержит железо в степени окисления +2 . Уровень окисления позволяет нитриту связываться более прочно, чем в состоянии +3, из-за увеличения обратного связывания pi. Этот электронный эффект переводит электронную плотность на нитритную разрыхляющую орбиталь между азотом и кислородом. Заполнение НСМО снижает прочность связи N-O. Второй электронный эффект - это водородная связь обоих атомов кислорода с соседними аминокислотами. Этими кислотами часто являются аргинин и гистидин. Взаимодействия удлиняют связи N-O и способствуют отщеплению кислорода от азота.

Связь Fe-NO является линейной и имеет шесть общих валентных электронов. Это нестабильное состояние для связи Fe-NO. Однако изогнутая семиэлектронная конфигурация слишком устойчива, чтобы подвергаться дальнейшей реакции без значительных затрат энергии. Чтобы компенсировать этот барьер, два быстрых, последовательных восстановления одного электрона образуют комплекс из восьми электронов. Перенос электрона происходит до изменения геометрии от линейной к изогнутой.

Два протонирования азота приводят к увеличению расстояния связи N-O. Полученное промежуточное соединение представляет собой гидроксиламин. дальнейшее протонирование гидроксиламина приводит к разрыву связи N-O с образованием воды. Окисление железа от Fe до Fe в сочетании с дальнейшим протонированием азота приводит к выделению аммиака.

На основе меди

На сегодняшний день было обнаружено несколько типов редуктазов нитрита меди. Эти CuNIR обнаружены во многих различных грибах и бактериях; например, бактериальные роды Pseudomonas, Bordetella, Alcaligenes и Achromobacter все содержат CuNIR. Общим для всех CuNIR является наличие в белке по крайней мере одного медного центра 1 типа. Эти центры похожи на Азурин по своей структуре связывания. Каждый Cu типа 1 прочно связан с тиолятом серой из цистеина, двумя имидазольными атомами азота из разных остатков гистидина и атомом серы аксиального Метионин лиганд. Это вызывает искаженную тетраэдрическую геометрию молекулы..

Цистеин, связанный с центром Cu типа 1, расположен непосредственно рядом с гистидином в первичной структуре аминокислот. Этот гистидин связан с центром Cu типа 2, отвечающим за связывание и восстановление нитрита. Этот мостик Cys-His играет важную роль в облегчении быстрого переноса электронов от центра типа 1 к центру типа 2.

Предлагаемый механизм

Медный центр типа 2 нитритредуктазы меди является активный сайт фермента. Cu связана атомами азота двух гистидинов из одного мономера и связана одним гистидином из другого мономера; мостик Cys-His к типу 1 Cu. Это придает молекуле искаженную тетраэдрическую геометрию. В состоянии покоя Cu также связывает молекулу воды, которая замещается нитритом.

Поскольку нитрит вытесняет воду, Cu бидентатно связывается обоими атомами кислорода. Близлежащий водородный остаток аспарагиновой кислоты связывается с одним из вновь образованных кислородных лигандов. Поступающий электрон восстанавливает Cu с степени окисления (II) до (I). Это изменение способствует сдвигу в связывании нитрита, так что азот связан с Cu, и один кислород имеет увеличенную длину связи из-за водородной связи. Вторая водородная связь образуется из гистидина или ближайшей молекулы воды и приводит к разрыву связи N-O. Cu теперь имеет пять координат , связанных с оксидом азота и водой. Оксид азота высвобождается, когда Cu окисляется до состояния (II) и возвращается в состояние покоя.

Ассимиляторная

ферредоксин-нитритредуктаза
Идентификаторы
Номер ЕС 1.7.7.1
номер CAS 37256-44-3
Базы данных
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG Запись KEGG
MetaCyc метаболический путь
PRIAM профиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Ген Онтология AmiGO / QuickGO

Ассимиляторная нитратредуктаза - это фермент ассимиляционного метаболизма, участвующего в восстановлении нитрата до нитрита. Нитрит немедленно восстанавливается до аммиака (вероятно, через гидроксиламин ) за счет активности нитритредуктазы.

Термин «ассимиляционный» относится к тому факту, что продукт ферментативной активности остается в организме. В этом случае продуктом является аммиак, который оказывает ингибирующее действие на ассимиляционную нитратредуктазу, обеспечивая, таким образом, выработку организмом аммиака в соответствии со своими потребностями.

См. Также

Ссылки

Дополнительная литература

Последняя правка сделана 2021-05-31 10:41:08
Содержание доступно по лицензии CC BY-SA 3.0 (если не указано иное).
Обратная связь: support@alphapedia.ru
Соглашение
О проекте