Моэсин

MSN
Доступные конструкции PDB Ортолог поиск: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 1E5W, 1EF1, 1SGH
Идентификаторы
Псевдонимы	MSN, HEL70, moesin, IMD50
Внешние идентификаторы	OMIM : 309845 MGI : 97167 HomoloGene : 1833 GeneCard : MSN
Расположение гена ( человек ) Chr. Х-хромосома (человек) Группа Xq12 Начинать 65 588 377 п.н. Конец 65 741 931 п.н.
Расположение гена ( Мышь ) Chr. Х-хромосома (мышь) Группа X | X C3 Начинать 96 096 042 п.н. Конец 96 168 552 п.н.
Паттерн экспрессии РНК Дополнительные данные эталонного выражения
Онтология генов Молекулярная функция • цитоскелет связывания белка • структурной составляющей цитоскелета • GO: связывание белка 0001948 • актина связывание • связывания двухцепочечного РНКА • сигнализация связывания рецептора • протеинкиназа связывания • связывающая молекула клеточной адгезии • связывания фермента Сотовый компонент • цитоплазма • везикула • проекция клетки • псевдоподий • микрочастица крови • мембрана • очаговая адгезия • филоподий • миелиновая оболочка • плазматическая мембрана • апикальная часть клетки • микроворсинки • уропод • базолатеральная плазматическая мембрана • апикальная плазматическая мембрана • перинуклеарная область цитоплазмы • внеклеточная экзосома • цитоскелет • мембрана микроворсинок • ядро • периферия клетки • внеклеточное пространство • поверхность клетки • цитозоль Биологический процесс • адгезия лейкоцитов к клеткам • регуляция размера клеток • установление эндотелиального барьера • перемещение клетки или субклеточного компонента • регуляция сборки органелл • клеточный ответ на стимул тестостерона • регуляция миграции лимфоцитов • положительная регуляция сборки подосом • морфогенез железы • положительный регуляция экспрессии генов • установление апикальной / базальной полярности эпителиальных клеток • регуляция формы клетки • стыковка мембраны с мембраной • позитивная регуляция локализации белка в ранней эндосоме • позитивная регуляция переноса от ранней эндосомы к поздней эндосоме • миграция лейкоцитов • организация цитоскелета • иммунологическая формирование синапса • пролиферацию Т - клеток • Т агрегации клеток • миграции Т - клеток • интерлейкин-12-опосредованного сигнального пути • положительное регулирование процесса катаболического клеточного белка • GO: 0022415 вирусный процесс Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	4478	17698
Ансамбль	ENSG00000147065	ENSMUSG00000031207
UniProt	P26038	P26041
RefSeq (мРНК)	NM_002444	NM_010833
RefSeq (белок)	NP_002435	NP_034963
Расположение (UCSC)	Chr X: 65,59 - 65,74 Мб	Chr X: 96,1 - 96,17 Мб
PubMed поиск
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Moesin является белком, который в организме человека кодируется MSN гена.

Moesin (для мембранно-расширения организации шипа белка) является членом семейства белков ERM, который включает в себя Эзрин и radixin. ERM белки, по всей видимости функции в качестве сшивающих между плазматическими мембранами и актином основанного цитоскелета.

Moesin локализован в филоподиях и других мембранных выступах, которые важны для клеточно-клеточного распознавания и передачи сигналов, а также для движения клеток.

Взаимодействия

Было показано, что Моэсин взаимодействует с:

• CD43
• ICAM3
• Цитозольный фактор нейтрофилов 1,
• Цитозольный фактор нейтрофилов 4
• VCAM-1
• EZR

использованная литература

дальнейшее чтение

• Цукита С., Йонемура С. (1997). «Семейство ERM (эзрин / радиксин / моэзин): от цитоскелета до передачи сигнала». Curr. Opin. Cell Biol. 9 (1): 70–5. DOI : 10.1016 / S0955-0674 (97) 80154-8. PMID   9013673.
• Вахери А., Карпен О, Хейска Л., Хеландер Т.С., Яэскеляйнен Дж., Майандер-Норденсван П., Сайнио М., Тимонен Т., Турунен О. (1997). «Семейство белков эзрина: взаимодействия мембраны и цитоскелета и ассоциации с болезнями». Curr. Opin. Cell Biol. 9 (5): 659–66. DOI : 10.1016 / S0955-0674 (97) 80119-6. PMID   9330869.
• Матаррезе П., Малорни В. (2005). «Белки вируса иммунодефицита человека (ВИЧ) -1 и цитоскелет: партнеры в вирусной жизни и гибели клетки-хозяина». Смерть клетки отличается. 12 Дополнение 1: 932–41. DOI : 10.1038 / sj.cdd.4401582. PMID   15818415.
• Гэри Р., Бретчер А. (1995). «Самоассоциация эзрина включает связывание N-концевого домена с обычно замаскированным С-концевым доменом, который включает сайт связывания F-актина». Мол. Биол. Cell. 6 (8): 1061–75. DOI : 10.1091 / mbc.6.8.1061. PMC   301263. PMID   7579708.
• Шварц-Альбиц Р., Мерлинг А., Спринг Х, Мёллер П., Корец К. (1995). «Дифференциальная экспрессия белка, ассоциированного с микрошипами moesin, в тканях человека». Евро. J. Cell Biol. 67 (3): 189–98. PMID   7588875.
• Schneider-Schaulies J, Dunster LM, Schwartz-Albiez R, Krohne G, ter Meulen V (1995). «Физическая ассоциация моэсина и CD46 как рецепторного комплекса вируса кори». J. Virol. 69 (4): 2248–56. DOI : 10,1128 / JVI.69.4.2248-2256.1995. PMC   188894. PMID   7884872.
• Wilgenbus KK, Hsieh CL, Lankes WT, Milatovich A, Francke U, Furthmayr H (1994). «Структура и локализация на Х-хромосоме гена, кодирующего филоподиальный белок человека moesin (MSN)». Геномика. 19 (2): 326–33. DOI : 10.1006 / geno.1994.1065. PMID   8188263.
• Гэри Р., Бретчер А. (1993). «Гетеротипические и гомотипические ассоциации между эзрином и моэзином, двумя предполагаемыми белками, связывающими мембрану и цитоскелет». Proc. Natl. Акад. Sci. США. 90 (22): 10846–50. Bibcode : 1993PNAS... 9010846G. DOI : 10.1073 / pnas.90.22.10846. PMC   47875. PMID   8248180.
• Данстер Л.М., Шнайдер-Шаулис Дж., Лёффлер С., Ланкес В., Шварц-Альбиз Р., Лоттспайх Ф., тер Меулен В. (1994). «Моэзин: белок клеточной мембраны, связанный с восприимчивостью к инфекции вируса кори». Вирусология. 198 (1): 265–74. DOI : 10.1006 / viro.1994.1029. PMID   8259662.
• Накамура Ф, Амиева МР, Фуртмайр Х (1995). «Фосфорилирование треонина 558 в карбоксиконцевом актин-связывающем домене моэзина путем активации тромбином тромбоцитов человека». J. Biol. Chem. 270 (52): 31377–85. DOI : 10.1074 / jbc.270.52.31377. PMID   8537411.
• Отт Д.Е., Корен Л.В., Кейн Б.П., Буш Л.К., Джонсон Д.Г., Соудер Р.К., Чертова Е.Н., Артур Л.О., Хендерсон Л.Е. (1996). «Цитоскелетные белки внутри вирионов вируса иммунодефицита человека 1 типа». J. Virol. 70 (11): 7734–43. DOI : 10,1128 / JVI.70.11.7734-7743.1996. PMC   190843. PMID   8892894.
• Hecker C, Weise C, Schneider-Schaulies J, Holmes HC, ter Meulen V (1997). «Специфическое связывание белка оболочки ВИЧ-1 gp120 со структурными мембранными белками эзрин и моэзин». Virus Res. 49 (2): 215–23. DOI : 10.1016 / S0168-1702 (97) 00039-7. PMC   7126478. PMID   9213396.
• Серрадор Дж. М., Алонсо-Лебреро Дж. Л., дель Посо Массачусетс, Фуртмайр Х, Шварц-Альбие Р., Кальво Дж., Лозано Ф, Санчес-Мадрид Ф (1997). «Моэзин взаимодействует с цитоплазматической областью молекулы межклеточной адгезии-3 и перераспределяется между уроподами Т-лимфоцитов во время поляризации клеток». J. Cell Biol. 138 (6): 1409–23. DOI : 10,1083 / jcb.138.6.1409. PMC   2132557. PMID   9298994.
• Речек Д., Берриман М., Бретчер А. (1997). «Идентификация EBP50: PDZ-содержащий фосфопротеин, который ассоциируется с членами семейства эзрин-радиксин-моэзин». J. Cell Biol. 139 (1): 169–79. DOI : 10,1083 / jcb.139.1.169. PMC   2139813. PMID   9314537.
• Мурти А., Гонсалес-Агости С., Кордеро Е., Пинни Д., Кандия С., Соломон Ф., Гуселла Дж., Рамеш В. (1998). «NHE-RF, регуляторный кофактор для обмена Na (+) - H +, является общим взаимодействующим для белков мерлина и ERM (MERM)». J. Biol. Chem. 273 (3): 1273–6. DOI : 10.1074 / jbc.273.3.1273. PMID   9430655.
• Йонемура С., Хирао М., Дои Й, Такахаши Н., Кондо Т., Цукита С., Цукита С. (1998). «Белки эзрин / радиксин / моэзин (ERM) связываются с положительно заряженным аминокислотным кластером в цитоплазматическом домене прилегающей мембраны CD44, CD43 и ICAM-2». J. Cell Biol. 140 (4): 885–95. DOI : 10,1083 / jcb.140.4.885. PMC   2141743. PMID   9472040.

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США, который находится в общественном достоянии.