MAP3K2

MAP3K2
Доступные конструкции PDB Ортолог поиск: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 2CU1, 2NPT, 5EX0, 5HQ8
Идентификаторы
Псевдонимы	MAP3K2, MEKK2, MEKK2B, митоген-активированная протеинкиназа киназа киназа 2
Внешние идентификаторы	OMIM : 609487 MGI : 1346873 HomoloGene : 74576 GeneCards : MAP3K2
Расположение гена ( человек ) Chr. Хромосома 2 (человек) Группа 2q14.3 Начинать 127 298 668 п.н. Конец 127 388 465 п.н.
Расположение гена ( Мышь ) Chr. Хромосома 18 (мышь) Группа 18 | 18 B1 Начинать 32 163 089 п.н. Конец 32 236 751 п.н.
Паттерн экспрессии РНК Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • нуклеотид связывания • ГО: связывание белка 0001948 • протеинкиназы связывания • активность киназы • АТФ связывания • белок серин / треонин киназы • трансферазной активности • МАР - киназы киназы киназы • ион металла связывания • активности протеинкиназы Сотовый компонент • ядро • нуклеоплазма • цитоплазма • цитозоль Биологический процесс • фосфорилирование • позитивная регуляция транскрипции, ДНК-шаблон • клеточный ответ на механический стимул • фосфорилирование белка • активация активности киназы JUN • активация активности MAPKK • регуляция митотического клеточного цикла • регуляция апоптотического процесса • активация активности MAPK • передача сигнала • сигнальный каскад стресс-активируемых протеинкиназ • активация активности протеинкиназ Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	10746	26405
Ансамбль	ENSG00000169967	ENSMUSG00000024383
UniProt	Q9Y2U5	Q61083
RefSeq (мРНК)	NM_006609 NM_001371910 NM_001371911	NM_011946
RefSeq (белок)	NP_006600 NP_001358839 NP_001358840	NP_036076
Расположение (UCSC)	Chr 2: 127,3 - 127,39 Мб	Chr 18: 32.16 - 32.24 Мб
PubMed поиск
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Митоген-активируемая протеинкиназа киназа киназа 2 также известная как MEKK2 (MEK / ERK киназа 2) представляет собой фермент, который у человека кодируется MAP3K2 геном.

СОДЕРЖАНИЕ

• 1 Функция
• 2 Активация
• 3 взаимодействия
• 4 ссылки
• 5 Дальнейшее чтение

Функция

Белок, кодируемый этим геном, является членом семейства серин / треониновых протеинкиназ. Эта киназа предпочтительно активирует другие киназы, участвующие в сигнальном пути киназы MAP. Было показано, что эта киназа непосредственно фосфорилирует и активирует киназы IkappaB и, таким образом, играет роль в сигнальном пути NF-каппа B. Эта киназа также было установлено, связывают и активируют протеинкиназы С о связанных киназы 2, что указывает на его участие в регулируемом процессе сигнализации.

Активация

MEKK2 активируется посредством гомодимеризации и последующего трансаутофосфорилирования по MEKK2-S519.

MEKK2 регулируется 14-3-3 белками, которые связываются с MEKK2-phosphoT283.

MEKK2 регулируется SMYD3, который связывает и метилирует MEKK2-K260.

Взаимодействия

Было показано, что MAP3K2 взаимодействует с:

• MAPK8,
• MAP2K4,
• MAP2K5,
• MAP2K7,
• 14-3-3 белок,
• СМИД3,
• SH2D2A и
• XIAP

Рекомендации

дальнейшее чтение

• Ян М., Дай Т., Дик Дж. К., Кириакис Дж. М., Зон Л. И., Вудгетт Дж. Р., Темплтон ди-джей (1995). «Активация стресс-активированной протеинкиназы путем фосфорилирования MEKK1 ее активатора SEK1». Природа. 372 (6508): 798–800. DOI : 10.1038 / 372798a0. PMID   7997270. S2CID   4369739.
• Wu Z, Wu J, Jacinto E, Karin M (декабрь 1997 г.). «Молекулярное клонирование и характеристика JNKK2 человека, новой киназы, специфичной для NH2-концевой киназы Jun». Молекулярная и клеточная биология. 17 (12): 7407–16. DOI : 10.1128 / mcb.17.12.7407. PMC   232596. PMID   9372971.
• Фангер Г.Р., Видманн С., Портер А.С., Сатер С., Джонсон Г.Л., Вайланкур Р.Р. (февраль 1998 г.). «Белки 14-3-3 взаимодействуют со специфическими киназами MEK». Журнал биологической химии. 273 (6): 3476–83. DOI : 10.1074 / jbc.273.6.3476. PMID   9452471.
• Ченг Дж., Ян Дж., Ся И, Карин М., Су Би (апрель 2000 г.). «Синергетическое взаимодействие киназы 2 MEK, киназы N-концевой киназы c-Jun (JNK) 2 и JNK1 приводит к эффективной и специфической активации JNK1». Молекулярная и клеточная биология. 20 (7): 2334–42. DOI : 10.1128 / MCB.20.7.2334-2342.2000. PMC   85399. PMID   10713157.
• Сан В., Винсент С., Сеттлман Дж., Джонсон Г.Л. (август 2000 г.). «MEK-киназа 2 связывает и активирует протеинкиназу C-родственную киназу 2. Бифуркация регуляторных путей киназы на уровне киназы MAPK-киназы». Журнал биологической химии. 275 (32): 24421–8. DOI : 10.1074 / jbc.M003148200. PMID   10818102.
• Гаррингтон Т.П., Ишизука Т., Папст П.Дж., Чаяма К., Уэбб С., Юджири Т., Сан В., Сатер С., Рассел Д.М., Гибсон С.Б., Келлер Г., Гельфанд Е.В., Джонсон Г.Л. (октябрь 2000 г.). «Нарушение гена MEKK2 вызывает потерю продукции цитокинов в ответ на стимуляцию IgE и лигандом c-Kit тучных клеток, полученных из ES-клеток». Журнал EMBO. 19 (20): 5387–95. DOI : 10.1093 / emboj / 19.20.5387. PMC   314024. PMID   11032806.
• Хуанг Дж, Ту Зи, Ли ФС (апрель 2003 г.). «Мутации в субдомене X протеинкиназы по-разному влияют на активность MEKK2 и MEKK1». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 303 (2): 532–40. DOI : 10.1016 / S0006-291X (03) 00387-5. PMID   12659851.
• Накамура К., Джонсон Г.Л. (сентябрь 2003 г.). «Домены PB1 MEKK2 и MEKK3 взаимодействуют с доменом MEK5 PB1 для активации пути ERK5». Журнал биологической химии. 278 (39): 36989–92. DOI : 10.1074 / jbc.C300313200. PMID   12912994.
• Hammaker DR, Boyle DL, Chabaud-Riou M, Firestein GS (февраль 2004 г.). «Регулирование N-концевой киназы c-Jun с помощью MEKK-2 и митоген-активируемых киназ протеинкиназы при ревматоидном артрите». Журнал иммунологии. 172 (3): 1612–8. DOI : 10.4049 / jimmunol.172.3.1612. PMID   14734742.
• Равив З., Кали Э., Сегер Р. (апрель 2004 г.). «MEK5 и ERK5 локализуются в ядрах покоящихся, а также стимулированных клеток, в то время как MEKK2 перемещается из цитозоля в ядро ​​при стимуляции». Журнал клеточной науки. 117 (Pt 9): 1773–84. DOI : 10,1242 / jcs.01040. PMID   15075238.
• Джин Дж., Смит Ф. Д., Старк С., Уэллс К. Д., Фосетт Дж. П., Кулкарни С., Метальников П., О'Доннелл П., Тейлор П., Тейлор Л., Зугман А., Вудгетт Дж. Р., Лангеберг Л. К., Скотт Дж. Д., Поусон Т. (август 2004 г.). «Протеомный, функциональный и доменный анализ in vivo 14-3-3 связывающих белков, участвующих в регуляции цитоскелета и клеточной организации». Текущая биология. 14 (16): 1436–50. DOI : 10.1016 / j.cub.2004.07.051. PMID   15324660. S2CID   2371325.
• Benzinger A, Muster N, Koch HB, Yates JR, Hermeking H (июнь 2005 г.). «Целевой протеомный анализ 14-3-3 сигма, эффектора р53, обычно подавляемого при раке». Молекулярная и клеточная протеомика. 4 (6): 785–95. DOI : 10.1074 / mcp.M500021-MCP200. PMID   15778465.
• Ченг Дж., Чжан Д., Ким К., Чжао Ю., Чжао Ю., Су Б (июль 2005 г.). «Mip1, белок, взаимодействующий с MEKK2, контролирует димеризацию и активацию MEKK2». Молекулярная и клеточная биология. 25 (14): 5955–64. DOI : 10.1128 / MCB.25.14.5955-5964.2005. PMC   1168836. PMID   15988011.
• Pelkmans L, Zerial M (июль 2005 г.). «Регулируемые киназой квантовые сборки и непрерывная рециркуляция кавеол». Природа. 436 (7047): 128–33. Bibcode : 2005Natur.436..128P. DOI : 10,1038 / природа03866. PMID   16001074. S2CID   4309375.
• Wissing J, Jänsch L, Nimtz M, Dieterich G, Hornberger R, Kéri G, Wehland J, Daub H (март 2007 г.). «Протеомический анализ протеинкиназ с помощью селективного по целевому классу префракционирования и тандемной масс-спектрометрии». Молекулярная и клеточная протеомика. 6 (3): 537–47. DOI : 10.1074 / mcp.T600062-MCP200. PMID   17192257.

• Биологический портал

• v
• т
• е