Войти
| Laccase | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер EC | 1.10.3.2 | ||||||||
| Номер CAS | 80498-15-3 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Представление IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | Представление NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Запись KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| PRIAM | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Онтология гена | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Laccases (EC 1.10.3.2 ) оксидазы меди, обнаруженные в растениях, грибах и бактериях. Лакказы окисляют множество фенольных субстратов, выполняя одноэлектронное окисление, что приводит к сшиванию. Например, лакказы играют роль в образовании лигнина, способствуя окислительному связыванию монолигнолов, семейства встречающихся в природе фенолов. Другие лакказы, такие как продуцируемые грибом Pleurotus ostreatus, играют роль в деградации лигнина и поэтому могут быть классифицированы как ферменты, модифицирующие лигнин. Другие лакказы, продуцируемые грибами, могут способствовать биосинтезу пигментов меланина. Лакказы катализируют расщепление кольца ароматических соединений.
Лакказа была впервые изучена Хикорокуро Йошидой в 1883 году, а затем Габриэлем Бертраном в 1894 году в соке японского лакового дерева, где он помогает формировать лак, отсюда и название laccase.
Сайт трикоппера, обнаруженный во многих лакказах, обратите внимание, что каждый центр меди связан с боковыми цепями имидазола гистидина (цвет код: медь коричневый, азот синий). Активный центр состоит из четырех медных центров, которые имеют структуры, классифицируемые как тип I, тип II и тип III. Ансамбль трикоппера содержит медь II и III типов (см. Рисунок). Именно этот центр связывает O 2 и восстанавливает его до воды. Каждая пара Cu (I, II) доставляет один электрон, необходимый для этого преобразования. Медь типа 1 не связывает O 2, а функционирует исключительно как место переноса электронов. Медный центр типа I состоит из одного атома меди, который лигируется минимум с двумя остатками гистидина и одним остатком цистеина, но в некоторых лакказах, продуцируемых некоторыми растениями и бактериями, центр меди типа I содержит дополнительный лиганд метионин. Медный центр типа III состоит из двух атомов меди, каждый из которых имеет три гистидиновых лиганда и связан друг с другом через гидроксидный мостиковый лиганд. Конечным медным центром является медный центр типа II, который имеет два гистидиновых лиганда и гидроксидный лиганд. Тип II вместе с медным центром типа III образует ансамбль триколес, в котором происходит восстановление дикислорода. Медь типа III может быть заменена на Hg (II), что вызывает снижение активности лакказы. Цианид удаляет всю медь из фермента, а повторное внедрение медью типа I и типа II, как было показано, быть невозможным. Однако медь типа III может быть снова внедрена в фермент. Множество других анионов ингибируют лакказу.
Лакказы влияют на реакцию восстановления кислорода при низких перенапряжениях. Фермент был исследован в качестве катода в ферментативных биотопливных элементах. Их можно соединить с электронным посредником, чтобы облегчить перенос электронов на твердый электродный провод. Лакказы - одни из немногих оксидоредуктаз, коммерчески используемых в качестве промышленных катализаторов.
Лакказы могут сшивать пищевые полимеры, такие как белки и некрахмальные полисахариды в тесте. В некрахмальных полисахаридах, таких как арабиноксиланы (AX), лакказа катализирует окислительное гелеобразование ферулоилированных арабиноксиланов путем димеризации их феруловых эфиров. Было обнаружено, что эти поперечные связи значительно увеличивают максимальное сопротивление и снижают растяжимость теста. Устойчивость увеличивалась за счет сшивания AX через феруловую кислоту, что приводило к сильной сети AX и глютена. Хотя известно, что лакказа сшивает AX, под микроскопом было обнаружено, что лакказа также действует на белки муки. Окисление феруловой кислоты на AX с образованием радикалов феруловой кислоты увеличивает скорость окисления свободных SH-групп на белках глютена и, таким образом, влияет на образование S-S-связей между полимерами глютена. Лакказа также способна окислять тирозин, связанный с пептидами, но очень плохо. Из-за повышенной прочности теста во время расстойки в нем нерегулярно образовывались пузырьки. Это было результатом того, что газ (углекислый газ) оказался в ловушке корки и не мог диффундировать (как это было бы обычно), что привело к аномальному размеру пор. Сопротивление и растяжимость зависели от дозировки, но при очень высокой дозировке тесто показало противоречивые результаты: максимальное сопротивление резко снизилось. Высокая дозировка могла вызвать резкие изменения в структуре теста, что привело к неполному образованию клейковины. Другая причина заключается в том, что он может имитировать чрезмерное перемешивание, оказывая негативное влияние на структуру глютена. Тесто, обработанное лакказой, имело низкую стабильность при длительном хранении. Тесто стало мягче, и это связано с медитацией лакказы. Радикальный механизм, опосредованный лакказой, создает вторичные реакции радикалов, образующихся на основе FA, которые приводят к разрыву ковалентных связей в AX и ослаблению геля AX.
Способность лакказ разрушать различные ароматические вещества. полимеры привели к исследованию их потенциала для биоремедиации и других промышленных применений. Исследования с использованием как грибковых, так и бактериальных лакказ определили, что эти ферменты способны разлагать и детоксифицировать различные синтетические соединения, включая азокрасители, бисфенол A и фармацевтика.
Портал биологии 