Инозитол-3-фосфатсинтаза

мио-инозитол-1-фосфатсинтаза
мио-инозитолфосфатсинтаза mips из a. fulgidus
Идентификаторы
Symbol	Inos-1-P_synth
Pfam	PF01658
InterPro	IPR013021
SCOPe	1gr0 / ​​SUPFAM
Доступные белковые структуры: Pfam структуры / ​​ECOD PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum краткое описание структуры

В энзимологии инозитол-3-фосфатсинтаза (EC 5.5.1.4 ) представляет собой фермент, который катализирует химическую реакцию

D-глюкозо-6-фосфат $\rightleftharpoons \; \{\backslash \; displaystyle\; \backslash \; rightleftharpoons\}$1D-мио-инозитол 3- фосфат

Следовательно, этот фермент имеет один субстрат, D-глюкозо-6-фосфат и один продукт, 1D-мио-инозитол 3 -фосфат.

Этот фермент принадлежит к семейству изомераз, в частности к классу внутримолекулярных лиаз. систематическое название этого класса ферментов - 1D-мио-инозитол-3-фосфатлиаза (изомеризующаяся) . Другие широко используемые названия включают мио-инозитол-1-фосфатсинтаза, D-глюкозо-6-фосфатциклоальдолаза, инозитол-1-фосфатсинтаза, глюкозо-6-фосфатциклаза, инозитол-1-фосфатсинтетаза, глюкозо-6-фосфат-инозитолмонофосфатциклоальдолаза, глюкоциклоальдолаза и 1L- мио-инозитол-1-фосфатлиаза (изомеризация) .

Этот фермент участвует в биосинтезе стрептомицина и метаболизме инозитолфосфата. В нем используется один кофактор , NAD +. Реакция, которую катализирует этот фермент, представляет собой первую ожидаемую стадию в производстве всех инозитол -содержащих соединений, включая фосфолипиды, либо напрямую, либо за счет утилизации. Фермент существует в цитоплазматической форме в широком диапазоне растений, животных и грибов. Он также был обнаружен у нескольких бактерий, а форма хлоропластов наблюдается у водорослей и высших растений. Инозитолфосфаты играют важную роль в передаче сигнала.

В Saccharomyces cerevisiae (пекарские дрожжи) регуляция транскрипции INO1 ген, кодирующий инозитол-3-фосфатсинтазу, был детально изучен, и его экспрессия чувствительна к доступности предшественников фосфолипидов, а также к фазе роста. регуляция структурного гена, кодирующего 1L-мио-инозитол-1-фосфатсинтазу, также была проанализирована на уровне транскрипции у водных покрытосеменных, Spirodela polyrrhiza (гигантская ряска) и галофит, Mesembryanthemum crisinum (обыкновенное ледяное растение).

У прокариот мио-D-инозитолфосфатсинтаза был обнаружен Баххаватом и Манде в 1999 году (опубликовано в журнале «Молекулярная биология»). Наличие инозита в прокариотах не является обширным, но открытие этого фермента, впервые обнаруженное в Mycobacterium tuberculosis, дало ядро ​​активности в отношении обнаружения его ингибиторов.

Структурные исследования

По состоянию на конец 2007 г. для этого класса ферментов было решено 12 структур с кодами доступа PDB 1GR0, 1JKF, 1JKI, 1LA2, 1P1F, 1P1H, 1P1I, 1P1J, 1P1K, 1RM0, 1VJP и 1VKO.

Ссылки

Дополнительные чтение

• Айзенберг Ф. младший (1967). «D-миоинозитол-1-фосфат как продукт циклизации глюкозо-6-фосфата и субстрат для специфической фосфатазы в семенниках крысы». J. Biol. Chem. 242 (7): 1375–82. PMID 4290245.
• Шерман В.Р., Стюарт М.А., Зинбо М. (1969). «Масс-спектрометрическое исследование механизма действия D-глюкозо-6-фосфат-L-мио-инозитол-1-фосфатциклазы». J. Biol. Chem. 244 (20): 5703–8. PMID 4310603.
• Барнетт Дж. Э., Корина Д. Л. (1968). «Механизм глюкозо-6-фосфат-D-мио-инозитол-1-фосфатциклазы яичка крысы. Участие атомов водорода». Biochem. J. 108 (1): 125–9. doi : 10.1042 / bj1080125. PMC 1198777. PMID 4297937.
• Барнетт Дж. Э., Рашид А., Корина Д. Л. (1973). «Частичные реакции D-глюкозо-6-фосфат-1L-миоинозитиол-1-фосфатциклазы». Biochem. J. 131 (1): 21–30. doi : 10.1042 / bj1310021. PMC 1177435. PMID 4352864.

Bachhawat N and Mande SC (1999) J. Mol. Биол. Идентификация гена INO1 Mycobacterium tuberculosis H37Rv раскрывает новый класс фермента инозитол-1-фосфатсинтазы. 291, 531-536.

.