Войти
| Adeno_hexon | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 уточнение гексона аденовируса типа 2 с cns | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Adeno_hexon | ||||||||
| Pfam | PF01065 | ||||||||
| InterPro | IPR016107 | ||||||||
| SCOPe | 1dhx / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Adeno_hexon_C | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 квазиатомная модель капсида человеческого аденовируса типа 5 (часть 2) | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Symbol | Adeno_hexon_C | ||||||||
| Pfam | PF03678 | ||||||||
| InterPro | IPR016108 | ||||||||
| SCOPe | 1dhx / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
В молекулярной биологии гексоновый белок является основным белком оболочки , обнаруженным в аденовирусах. Белки гексоновой оболочки синтезируются во время позднего заражения и образуют гомотримеры. Производимые 240 копий гексона тример организованы таким образом, что 12 лежат на каждой из 20 граней. 9 центральных гексонов в фасете скреплены 12 копиями полипептида IX. Пентонный комплекс, образованный перипентональными гексонами и основанием пентона (удерживающим на месте волокно), лежит в каждой из 12 вершин. Белок гексоновой оболочки представляет собой дупликацию, состоящую из двух доменов с аналогичной складкой, упакованных вместе, как и субъединицы нуклеоплазмина. Внутри гексонового тримера домены расположены вокруг оси псевдошестого порядка. Домены имеют структуру бета-сэндвича , состоящую из 8 нитей в двух листах с топологией рулона желе; каждый домен сильно украшен множеством вставок. Некоторые гексоновые белки содержат отдельный С-концевой домен.
Hexon напрямую рекрутирует клеточный моторный белок динеин pH-зависимым образом. Было обнаружено, что динеин-регуляторный белок, динактин, играет очевидную роль в регуляции транспорта динеин-аденовирусного комплекса к ядру.
