Гемеритрин

редактировать
Семейство InterPro Оксигенированный белок гемеритрина Тримерный протеиновый комплекс гемеритрина

Гемеритрин (также пишется гемеритрин ; древнегреческий : αἷμα, романизированный : haîma, лит. 'кровь', Древнегреческий : ἐρυθρός, романизированный : erythrós, lit. 'красный') - это олигомерный белок, ответственный за кислород (O2) транспорт в морских беспозвоночных типе сипункулид, приапулид, брахиоподы и в единственном роде кольчатых червей, Magelona. Миогемеритрин представляет собой мономерный O2-связывающий белок, обнаруживаемый в мышцах морских беспозвоночных. Гемеритрин и миогемеритрин практически бесцветны при дезоксигенировании, но в насыщенном кислородом состоянии становятся фиолетово-розовыми.

Гемеритрин, как следует из названия, не содержит гема. Названия переносчиков кислорода в крови гемоглобин, гемоцианин, гемеритрин не относятся к группе гема (встречаются только в глобинах), вместо этого эти названия происходят от греческого слова, обозначающего кровь.. Недавние исследования показали, что гемеритрин является многофункциональным белком, который способствует врожденному иммунитету и регенерации передней ткани у червей.

Содержание

  • 1 O 2 механизм связывания
  • 2 Четвертичная структура и кооперативность
  • 3 Гемеритрин / катион-связывающий домен HHE
  • 4 Ссылки
  • 5 Дополнительная литература
  • 6 Внешние ссылки

O2механизм связывания

Механизм связывания дикислорода необычен. Большинство носителей O 2 действуют через образование комплексов диоксида, но гемеритрин удерживает O 2 в виде гидропероксида (HO 2, или -OOH). Сайт, связывающий O 2, состоит из пары железных центров. Атомы железа связаны с белком через карбоксилатные боковые цепи глутамата и аспартата, а также через пять остатков гистидина. Гемеритрин и миогемеритрин часто описывают в соответствии с состояниями окисления и лигирования железного центра:

Fe—OH—Feдезокси (восстановленный)
Fe—OH—Feполу -мет
Fe—O—Fe—OOHокси (окисленный)
Fe-OH-Fe- (любой другой лиганд)met (окисленный)

Поглощение O 2 гемеритрином сопровождается двухэлектронным окислением ди двухвалентного центра с образованием комплекса гидропероксида (OOH). Связывание O 2 примерно описано на этой диаграмме:

Активный центр гемеритрина до и после оксигенации.

Дезоксигемеритрин содержит два высокоспиновых иона двухвалентного железа, соединенных гидроксилом группа (A ). Одно железо шестикоординировано, а другое пятикоординировано. Гидроксильная группа служит мостиковым лигандом, но также действует как донор протонов для субстрата O 2. Этот перенос протона приводит к образованию единственного атома кислорода (μ-оксо) мостика в окси- и метгемеритрине. O 2 связывается с пентакоординированным центром Fe на свободном координационном сайте (B ). Затем электроны передаются от ионов двухвалентного железа для образования биядерного центра трехвалентного железа (Fe, Fe) со связанным пероксидом (C).

Четвертичная структура и кооперативность

Гемеритрин обычно существует как гомооктамер или гетерооктамер, состоящий из α- и β субъединицы 13–14 кДа каждая, хотя у некоторых видов есть димерные, тримерные и тетрамерные гемеритрины. Каждая субъединица имеет складку из четырех α-спиралей, связывающую биядерный центр железа. Из-за своего размера гемеритрин обычно является обнаруживается в клетках или «тельцах» в крови, а не в свободном плавании.

В отличие от гемоглобина, у большинства гемеритринов отсутствует кооперативное связывание с кислородом, что делает его примерно на 1/4 эффективнее гемоглобина. однако у некоторых брахиопод гемеритрин демонстрирует кооперативное связывание O 2. Кооперативное связывание достигается за счет взаимодействия между субъединицами: оксигенация одной субъединицы увеличивает сродство второй единицы к кислороду.

Сродство гемеритрина к монооксиду углерода (CO) равно фактически ниже, чем его сродство к O 2, в отличие от гемоглобина, который имеет очень высокое сродство к CO. Низкое сродство гемеритрина к отравлению CO отражает роль водородных связей в связывании O 2, способ пути, несовместимый с комплексами CO, которые обычно не участвуют в водородных связях.

Гемеритрин / HHE катион-связывающий домен

Гемеритрин HHE катион-связывающий домен
PDB 2igf EBI.jpg кристаллические структуры антитела к пептиду и его комплексу с пептидным антигеном при 2,8 ангстрем
Идентификаторы
СимволГемеритрин
Pfam PF01814
InterPro IPR012312
PROSITE PDOC00476
SCOPe 2hmq / SUPFAM

Гемеритрин / HHE-связывающий катион домен встречается как дублированный домен в гемеритринах, миогемеритринах и родственных белках. Этот домен связывает железо в гемеритрине, но может связывать другие металлы в родственных белках, таких как кадмий в гемеритрине Nereis diversicolor. Он также содержится в белке NorA из Cupriavidus necator, этот белок является регулятором ответа на оксид азота, что предполагает иную структуру его металлических лигандов. Белок из Cryptococcus neoformans (Filobasidiella neoformans), который содержит гемеритрин / HHE катион-связывающие домены, также участвует в ответе на оксид азота. Было отмечено, что белок Staphylococcus aureus, содержащий этот домен, белок восстановления кластера железо-сера ScdA, важен, когда организм переключается на жизнь в среде с низкими концентрациями кислорода; возможно, этот белок действует как накопитель или поглотитель кислорода.

Ссылки

  1. ^D. М. Курц, мл. «Диоксигеносвязывающие белки» в «Комплексной координационной химии» II, 2003 г., том 8, страницы 229–260. doi : 10.1016 / B0-08-043748-6 / 08171-8
  2. ^Friesner, R.A.; Байк, М.-Н.; Gherman, B.F.; Гуаллар, В.; Wirstam, M.; Мерфи, Р. Б.; Липпард, С. Дж. (2003). «Как железосодержащие белки контролируют химию диоксида: подробное описание атомного уровня с помощью точных квантово-химических и смешанных расчетов квантовой механики / молекулярной механики». Coord. Chem. Rev. 238–239: 267–290. doi : 10.1016 / S0010-8545 (02) 00284-9.
  3. ^Chow ED, Liu OW, O'Brien S, Madhani HD (сентябрь 2007 г.). «Изучение полногеномных ответов человека, вызывающего СПИД-ассоциированный дрожжевой патоген Cryptococcus neoformans var grubii: стресс оксида азота и температура тела». Curr. Genet. 52 (3–4): 137–48. DOI : 10.1007 / s00294-007-0147-9. PMID 17661046. S2CID 10212964.
  4. ^Овертон TW, Justino MC, Li Y, Baptista JM, Melo AM, Cole JA, et al. (2008). «Широкое распространение в патогенных бактериях ди-железных белков, восстанавливающих окислительные и нитрозионные повреждения железо-серных центров». J Bacteriol. 190 (6): 2004–13. DOI : 10.1128 / JB.01733-07. PMC 2258886. PMID 18203837.

Дополнительная литература

Внешние ссылки

Последняя правка сделана 2021-05-23 08:09:56
Содержание доступно по лицензии CC BY-SA 3.0 (если не указано иное).
Обратная связь: support@alphapedia.ru
Соглашение
О проекте