Гемеритрин (также пишется гемеритрин ; древнегреческий : αἷμα, романизированный : haîma, лит. 'кровь', Древнегреческий : ἐρυθρός, романизированный : erythrós, lit. 'красный') - это олигомерный белок, ответственный за кислород (O2) транспорт в морских беспозвоночных типе сипункулид, приапулид, брахиоподы и в единственном роде кольчатых червей, Magelona. Миогемеритрин представляет собой мономерный O2-связывающий белок, обнаруживаемый в мышцах морских беспозвоночных. Гемеритрин и миогемеритрин практически бесцветны при дезоксигенировании, но в насыщенном кислородом состоянии становятся фиолетово-розовыми.
Гемеритрин, как следует из названия, не содержит гема. Названия переносчиков кислорода в крови гемоглобин, гемоцианин, гемеритрин не относятся к группе гема (встречаются только в глобинах), вместо этого эти названия происходят от греческого слова, обозначающего кровь.. Недавние исследования показали, что гемеритрин является многофункциональным белком, который способствует врожденному иммунитету и регенерации передней ткани у червей.
Механизм связывания дикислорода необычен. Большинство носителей O 2 действуют через образование комплексов диоксида, но гемеритрин удерживает O 2 в виде гидропероксида (HO 2, или -OOH). Сайт, связывающий O 2, состоит из пары железных центров. Атомы железа связаны с белком через карбоксилатные боковые цепи глутамата и аспартата, а также через пять остатков гистидина. Гемеритрин и миогемеритрин часто описывают в соответствии с состояниями окисления и лигирования железного центра:
Fe—OH—Fe | дезокси (восстановленный) |
Fe—OH—Fe | полу -мет |
Fe—O—Fe—OOH | окси (окисленный) |
Fe-OH-Fe- (любой другой лиганд) | met (окисленный) |
Поглощение O 2 гемеритрином сопровождается двухэлектронным окислением ди двухвалентного центра с образованием комплекса гидропероксида (OOH). Связывание O 2 примерно описано на этой диаграмме:
Дезоксигемеритрин содержит два высокоспиновых иона двухвалентного железа, соединенных гидроксилом группа (A ). Одно железо шестикоординировано, а другое пятикоординировано. Гидроксильная группа служит мостиковым лигандом, но также действует как донор протонов для субстрата O 2. Этот перенос протона приводит к образованию единственного атома кислорода (μ-оксо) мостика в окси- и метгемеритрине. O 2 связывается с пентакоординированным центром Fe на свободном координационном сайте (B ). Затем электроны передаются от ионов двухвалентного железа для образования биядерного центра трехвалентного железа (Fe, Fe) со связанным пероксидом (C).
Гемеритрин обычно существует как гомооктамер или гетерооктамер, состоящий из α- и β субъединицы 13–14 кДа каждая, хотя у некоторых видов есть димерные, тримерные и тетрамерные гемеритрины. Каждая субъединица имеет складку из четырех α-спиралей, связывающую биядерный центр железа. Из-за своего размера гемеритрин обычно является обнаруживается в клетках или «тельцах» в крови, а не в свободном плавании.
В отличие от гемоглобина, у большинства гемеритринов отсутствует кооперативное связывание с кислородом, что делает его примерно на 1/4 эффективнее гемоглобина. однако у некоторых брахиопод гемеритрин демонстрирует кооперативное связывание O 2. Кооперативное связывание достигается за счет взаимодействия между субъединицами: оксигенация одной субъединицы увеличивает сродство второй единицы к кислороду.
Сродство гемеритрина к монооксиду углерода (CO) равно фактически ниже, чем его сродство к O 2, в отличие от гемоглобина, который имеет очень высокое сродство к CO. Низкое сродство гемеритрина к отравлению CO отражает роль водородных связей в связывании O 2, способ пути, несовместимый с комплексами CO, которые обычно не участвуют в водородных связях.
Гемеритрин HHE катион-связывающий домен | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
кристаллические структуры антитела к пептиду и его комплексу с пептидным антигеном при 2,8 ангстрем | |||||||||
Идентификаторы | |||||||||
Символ | Гемеритрин | ||||||||
Pfam | PF01814 | ||||||||
InterPro | IPR012312 | ||||||||
PROSITE | PDOC00476 | ||||||||
SCOPe | 2hmq / SUPFAM | ||||||||
|
Гемеритрин / HHE-связывающий катион домен встречается как дублированный домен в гемеритринах, миогемеритринах и родственных белках. Этот домен связывает железо в гемеритрине, но может связывать другие металлы в родственных белках, таких как кадмий в гемеритрине Nereis diversicolor. Он также содержится в белке NorA из Cupriavidus necator, этот белок является регулятором ответа на оксид азота, что предполагает иную структуру его металлических лигандов. Белок из Cryptococcus neoformans (Filobasidiella neoformans), который содержит гемеритрин / HHE катион-связывающие домены, также участвует в ответе на оксид азота. Было отмечено, что белок Staphylococcus aureus, содержащий этот домен, белок восстановления кластера железо-сера ScdA, важен, когда организм переключается на жизнь в среде с низкими концентрациями кислорода; возможно, этот белок действует как накопитель или поглотитель кислорода.