Войти
Глипиация - это добавление путем ковалентного связывания гликозилфосфатидилинозитола (GPI) якоря и является обычным посттрансляционная модификация, которая локализует белки на клеточных мембранах. Этот особый вид гликозилирования широко выявляется на поверхностных гликопротеинах у эукариот, и некоторые якоря GPI архей.
состоят из фосфоэтаноламинового линкера, который связывается с С-концом мишени. белки. Ядро структуры гликана имеет фосфолипидный хвост, который прикрепляет структуру к мембране.
И липидный фрагмент хвоста, и сахарные остатки в ядре гликана имеют значительные вариации, демонстрируя огромное функциональное разнообразие, которое включает передачу сигнала, клеточную адгезию и иммунное распознавание. Якоря GPI также могут быть расщеплены ферментами, такими как фосфолипаза С, для регулирования локализации белков, которые закреплены на плазматической мембране.
Подобно гликану-предшественнику, используемому для N-гликозилирования, биосинтез GPI-якоря начинается на цитоплазматической створке ER и завершается на просветной стороне. Во время этого процесса 3-4 Man и различные другие сахара (например, GlcNAc, Gal) встраиваются в молекулу фосфатидилинозитола (PI), встроенную в мембрану, с использованием сахаров, полученных из сахарных нуклеотидов и долихол-P-маннозы вне и внутри ER, соответственно. Кроме того, 2-3 линкерных остатка фосфоэтаноламина (EtN-P) передаются из фосфатидилэтаноламина в просвете ER для облегчения связывания якоря с белками.
Белки, предназначенные для глипирования, имеют два сигнала последовательности:
GPIT не имеет консенсусной последовательности, но вместо этого распознает мотив С-концевой последовательности, который позволяет ему ковалентно присоединять якорь GPI к аминокислоте в последовательности. Эта С-концевая последовательность встраивается в мембрану ER сразу после трансляции, и затем белок отщепляется от последовательности и присоединяется к предварительно сформированному якорю GPI.
In silico предсказание сайтов глипиации может быть выполнено с помощью:
