Глутаредоксин | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Символ | Глутаредоксин | ||||||||
Pfam | PF00462 | ||||||||
Pfam клан | CL0172 | ||||||||
InterPro | IPR002109 | ||||||||
PROSITE | PDOC00173 | ||||||||
SCOPe | 1kte / SUPFAM | ||||||||
суперсемейство OPM | 131 | ||||||||
Белок OPM | 1z9h | ||||||||
CDD | cd02066 | ||||||||
|
Глутаредоксины (также известные как тиолтрансфераза) - это небольшие окислительно-восстановительные ферменты, состоящие примерно из ста аминокислотных остатков, которые используют глутатион в качестве кофактора. Известно также, что у людей этот фермент восстановления окисления участвует во многих клеточных функциях, включая передачу сигналов окислительно-восстановительного потенциала и регуляцию метаболизма глюкозы. Глутаредоксины окисляются субстратами и неферментативно восстанавливаются глутатионом. В отличие от тиоредоксинов, которые восстанавливаются с помощью тиоредоксинредуктазы, не существует оксидоредуктазы, которая специфически восстанавливает глутаредоксины. Вместо этого глутаредоксины восстанавливаются за счет окисления глутатиона. Затем окисленный глутатион регенерируется глутатионредуктазой. Вместе эти компоненты составляют систему глутатиона.
Подобно тиоредоксину, который функционирует аналогичным образом, глутаредоксин обладает дисульфидной связью активного центра. Он существует либо в восстановленной, либо в окисленной форме, где два остатка цистеина связаны внутримолекулярной дисульфидной связью. Глутаредоксины действуют как переносчики электронов в глутатион-зависимом синтезе дезоксирибонуклеотидов ферментом рибонуклеотидредуктазой. Кроме того, GRX действует в качестве антиоксидантной защиты, снижая дегидроаскорбат, пероксиредоксины и метионинсульфоксидредуктазу. Было показано, что бактериальный и растительный GRX, помимо своей функции в антиоксидантной защите, связывают кластеры железо-сера и доставляют кластер ферментам по требованию.
Глутаредоксин был секвенирован в различных вирусах. На основании большого сходства последовательностей было предложено, что белок O2L вируса осповакцины является, по-видимому, глутаредоксином. Бактериофаг Т4 тиоредоксин, по-видимому, связан с эволюцией. В позиции 5 паттерна Т4 тиоредоксин имеет Val вместо Pro.
Приблизительно 30 изоформ GRX описаны в модельном растении Arabidopsis thaliana и 48 в Oryza sativa L. По своему окислительно-восстановительному центру они подгруппы в шести классах типа CSY [C / S] -, CGFS-, CC и в 3 группах с дополнительной областью неизвестной функции. GRX CC-типа обнаружены только у высших растений. У Arabidopsis GRX участвуют в развитии цветков и передаче сигналов салициловой кислоты.
GLRX ; GLRX2 ; GLRX3 ; GLRX5 ; PTGES2