Fasciclin | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
![]() | |||||||||
Идентификаторы | |||||||||
Символ | Fasciclin | ||||||||
Pfam | PF02469 | ||||||||
InterPro | IPR000782 | ||||||||
SCOPe | 1o70 / SUPFAM | ||||||||
|
В молекулярной биологии домен фасциклина (домен FAS1) является внеклеточным доменом примерно 140 аминокислотных остатков. Было высказано предположение, что домен FAS1 представляет собой древний домен клеточной адгезии, общий для растений и животных ; родственные домены FAS1 также обнаружены у бактерий.
. Была определена кристаллическая структура доменов 3 и 4 FAS1 фасциклина I из Drosophila melanogaster (плодовая муха), что выявило новый домен складки, состоящий из семицепочечного бета-клина и по меньшей мере пяти альфа-спиралей ; две хорошо упорядоченные группы N-ацетилглюкозамина, присоединенные к консервативному аспарагину, расположены в области интерфейса между двумя доменами FAS1. Фасциклин I - это насекомое нейральная молекула клеточной адгезии, участвующая в аксональном направлении, которая прикреплена к мембране посредством GPI-заякоренный белок.
Домены FAS1 присутствуют во многих секретируемых и заякоренных в мембране белках. Эти белки обычно заякорены GPI и состоят из: (i) единственного домена FAS1, (ii) тандемного массива доменов FAS1 или (iii) домена (ов) FAS1, перемежающихся с другими доменами.
Белки, которые, как известно, содержат домен FAS1, включают:
Было обнаружено, что домены FAS1 как периостина человека, так и белков BIgH3 содержат витамин K -зависимые остатки гамма-карбоксиглутамата. Гамма-карбоксиглутамат остатки чаще связаны с доменами GLA, где они происходят посредством посттрансляционной модификации, катализируемой витамин К-зависимым ферментом гамма-глутамилкарбоксилаза.