Эпидермальный фактор роста

редактировать
Белок, который стимулирует деление и дифференциацию клеток
EGF
1a3p egf.png
Доступные структуры
PDB Поиск по ортологу: PDBe RCSB
Идентификаторы
Псевдонимы EGF, HOMG4, URG, эпидермальный фактор роста, эпидермальный фактор роста
Внешние идентификаторыOMIM: 131530 MGI: 95290 HomoloGene : 1483 GeneCards: EGF
Расположение гена (человек)
Хромосома 4 (человек)
Chr. Хромосома 4 (человек)
Хромосома 4 (человек) Геномное расположение EGF Геномное расположение EGF
Полоса 4q25Начало109,912,883 bp
Конец110,013,766 bp
экспрессия РНК образец
PBB GE EGF 206254 в fs.png
Дополнительные эталонные данные по экспрессии
Ортологи
ВидыЧеловекМышь
Энтрез

1950

13645

Энсембл

ENSG00000138798

ENSMUSG00000028017

UniProt

P01133

P01132

RefSeq (мРНК)

NM_001178130. NM_001178131. NM_001963. NM_001357021

NM_010113. NM_001310737. NM_0013295471

белок 474>NP_001171602. NP_001954. NP_001343950

NP_001297666. NP_001316523. NP_034243

Местоположение (UCSC)Chr 4: 109.91 - 110,01 Мб - Chr 3: 129,66 PubMed searchWikidata
View / Edit Human View / Edit Mouse

Эпидермальный фактор роста (EGF ) представляет собой белок , который стимулирует рост клеток и дифференцировку путем связывания со своим рецептором, EGFR. Человеческий EGF представляет собой 6-k Da и имеет 53 аминокислотных остатка и три внутримолекулярные дисульфидные связи.

EGF первоначально был описан как секретируемый пептид, обнаруженный в подчелюстные железы мышей и в моче человека . С тех пор EGF был обнаружен во многих тканях человека, включая подчелюстную железу (подчелюстную железу) и околоушную железу. Первоначально человеческий EGF был известен как урогастрон .

Содержание

  • 1 Функция
  • 2 Биологические источники
  • 3 Выбранные факторы роста полипептидов
  • 4 Механизм
  • 5 Семейство EGF / EGF-подобный домен
  • 6 Взаимодействия
  • 7 Применение в медицине
  • 8 Регенерация костей
  • 9 Ссылки
  • 10 Дополнительная литература
  • 11 Внешние ссылки

Функция

EGF, через привязку к его родственный рецептор, приводит к клеточной пролиферации, дифференцировке и выживанию.

EGF слюны, который, по-видимому, регулируется диетическим неорганическим йодом, также играет важную физиологическую роль. роль в поддержании целостности тканей пищевода и желудка. Биологические эффекты EGF в слюне включают заживление язв в полости рта и пищевода, ингибирование секреции желудочной кислоты, стимуляцию синтеза ДНК, а также защиту слизистой оболочки от внутрипросветных повреждающих факторов, таких как желудочная кислота, желчные кислоты, пепсин и трипсин, а также от физических, химических факторов. и бактериальные агенты.

Биологические источники

Эпидермальный фактор роста можно найти в моче, слюне, молоке, слезах и плазме. Было обнаружено, что выработка эпидермального фактора роста стимулируется тестостероном.

выбранными факторами роста полипептидов

старший номерФактор ростаИсточникОсновная функция
1Эпидермальный фактор ростаСлюнная железаСтимулирует рост эпидермальных и эпителиальных клеток
2Фактор роста, полученный из тромбоцитовТромбоцитыСтимулирует рост мезенхимальных клеток, способствует заживлению ран
3Трансформирующий фактор роста (Альфа)Эпителиальные клеткиПодобен эпидермальному фактору роста
4Трансформирующий фактор роста (бета)Тромбоциты, почки, плацентаИнгибирующее действие на культуры опухолевых клеток
5ЭритропоэтинПочкиСтимулируют развитие эритропоэтических клеток
6Фактор роста нервов (NGF)Слюнная железаСтимулирует рост сенсорного нерва
7Инсулиноподобный фактор ростаСывороткаСтимулирует включение сульфатов в хрящ, оказывает действие инсулино-подобного действия e действие на определенные клетки
8Фактор некроза опухолиМоноцитыНекроз опухолевых клеток
9Интерлейкин-1Моноциты, лейкоцитыСтимулируют синтез ИЛ-2
10Интерлейкин-2ЛимфоцитыСтимулируют рост и созревание Т-клеток

.

Механизм

Диаграмма, показывающая ключевые компоненты пути MAPK / ERK. На схеме «P» представляет фосфат. Обратите внимание на EGF на самом верху.

EGF действует путем связывания с высоким сродством с рецептором эпидермального фактора роста (EGFR) на клеточной поверхности. Это стимулирует вызванную лигандом димеризацию, активируя внутреннюю протеин-тирозинкиназную активность рецептора (см. Вторую диаграмму). Активность тирозинкиназы, в свою очередь, инициирует каскад передачи сигнала, который приводит к разнообразным биохимическим изменениям внутри клетки - повышению внутриклеточного уровни кальция, повышенный гликолиз и синтез белка, а также увеличение экспрессии некоторых генов, включая ген EGFR - которые в конечном итоге приводят к синтезу ДНК и пролиферации клеток.

EGF-семейство / EGF-подобный домен

EGF является членом-основателем EGF-семейства белки. Члены этого семейства белков имеют очень похожие структурные и функциональные характеристики. Помимо самого EGF, другие члены семейства включают:

Все члены семейства содержат один или несколько повторов консервативной аминокислотной последовательности:

CX7CX4-5 CX 10-13 CXCX 8 GXRC

Где C - цистеин, G- глицин, Rпредставляет собой аргинин, и X представляет собой любую аминокислоту.

Эта последовательность содержит шесть остатков цистеина, которые образуют три внутримолекулярные дисульфидные связи. Образование дисульфидной связи генерирует три структурные петли, которые необходимы для высокоаффинного связывания между членами семейства EGF и их рецепторами на поверхности клетки.

Взаимодействия

Эпидермальный рост фактор взаимодействует с рецептором эпидермального фактора роста.

Применение в медицине

Рекомбинантный человеческий эпидермальный фактор роста, продаваемый под торговой маркой Heberprot-P, используется для лечения язвы диабетической стопы. Его можно вводить путем инъекции в участок раны или местно. Предварительные данные свидетельствуют об улучшении заживления ран. Безопасность мало изучена.

EGF используется для модификации синтетических каркасов для производства биоинженерных трансплантатов с помощью эмульсии электроспиннинга или методов модификации поверхности.

Костная регенерация

EGF играет роль усилителя остеогенной дифференцировки стволовых клеток пульпы зуба (DPSC), поскольку он способен увеличивать минерализацию внеклеточного матрикса. Низкой концентрации EGF (10 нг / мл) достаточно, чтобы вызвать морфологические и фенотипические изменения. Эти данные предполагают, что DPSC в сочетании с EGF могут быть эффективной терапией на основе стволовых клеток для костной ткани инженерных приложений в пародонтологии и оральной имплантологии.

Ссылки

Дополнительная литература

Внешние ссылки

На Wikimedia Commons есть материалы, связанные с эпидермальным фактором роста, EGF.
Последняя правка сделана 2021-05-19 12:11:15
Содержание доступно по лицензии CC BY-SA 3.0 (если не указано иное).
Обратная связь: support@alphapedia.ru
Соглашение
О проекте