Креатиназа

Доступные белковые структуры:
Pfam	структуры / ECOD
PDB	RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum	обзор структуры
PDB	1wn1 B: 2-131 1chm A: 27-158 1kp0 B: 27-157 1pv9 B: 4-124 1wy2 B: 7-127

В энзимологии, креатиназа (EC 3.5.3.3 ) представляет собой фермент, который катализирует химическую реакцию

креатин + H 2O

⇌ {\ displaystyle \ rightleftharpoons}

\ rightleftharpoons

саркозин + мочевина

Таким образом, два субстрата этого фермента - это креатин и H2O, тогда как два его продукта представляют собой саркозин и мочевина.

с помощью электрофореза в SDS-полиакриламидном геле было показано, что нативный фермент состоит из двух субъединичных мономеров. Молекулярная масса этих субъединиц была оценена в 47000 г / моль. Фермент работает как гомодимер и индуцируется хлоридом холина. Каждый мономер креатиназы имеет два четко определенных домена, небольшой N-концевой домен и большой C-концевой домен. Каждый из двух активных сайтов состоит из остатков большого домена одного мономера и некоторых остатков малого домена другого мономера. Было высказано предположение, что сульфгидрильная группа расположена на активном сайте фермента или рядом с ним после экспериментов по ингибированию. Было установлено, что креатиназа наиболее активна при pH 8 и наиболее стабильна при pH 6-8 в течение 24 часов. при 37 градусах.

Этот фермент принадлежит к семейству гидролаз, которые действуют на связи углерод-азот, отличные от пептидных связей, особенно в линейных амидинах. систематическое название этого класса ферментов - креатин амидиногидролаза . Этот фермент участвует в метаболизме аргинина и пролина.

Структурные исследования

По состоянию на конец 2007 г. две структуры были решены для этого класса ферментов с PDB коды доступа 1CHM и 1KP0.

Ссылки

"Банк данных белка RCSB - Сводная информация о структуре для 3O5V - Кристаллическая структура N-концевого домена креатиназы / пролидазы X- PRO-дипептидаза из Streptococcus pyogenes к 1.85A ".

ROCHE J, LACOMBE G, GIRARD H (1950). «[О специфичности некоторых бактериальных дегуанидаз, производящих мочевину, и аргининдигидролазы.]». Биохим. Биофиз. Acta. 6 (1): 210–6. DOI : 10.1016 / 0006-3002 (50) 90093-x. PMID 14791411.