Войти
| C8orf48 | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||
| Псевдонимы | C8orf48, открытая рамка считывания 48 хромосомы 8 | ||||||||||||||||||||||||
| Внешние идентификаторы | MGI: 2142538 HomoloGene : 82747 GeneCards : C8orf48 | ||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| Ортологи | |||||||||||||||||||||||||
| Виды | Человек | Мышь | |||||||||||||||||||||||
| Entrez | |||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | |||||||||||||||||||||||||
| UniProt | |||||||||||||||||||||||||
| RefSeq19 (mR>NM_001007090 | |||||||||||||||||||||||||
| Просмотр / редактирование Человек | Просмотр / редактирование Мышь |
C8orf48 представляет собой белок, который у человека кодируется геном C8orf48. C8orf48 - это ядерный белок, который, как предполагается, располагается в ядерной пластинке. Было обнаружено, что C8orf48 взаимодействует с белками, которые участвуют в регуляции различных клеточных ответов, таких как экспрессия генов, секреция белков, пролиферация клеток и воспалительные реакции. Этот белок был связан с раком груди и папиллярной карциномой щитовидной железы.
C8orf48 расположен на хромосома 8 (8p22) и охватывает от 13 566 843 до 13 568 288 на положительной цепи. C8orf48 имеет количество экзонов 1 и не имеет интронов. Этот белок не имеет изоформ и не имеет альтернативного сплайсинга.
Белок C8orf48 имеет длину 319 аминокислот. Молекулярная масса этого белка составляет 36,9 кДа, а изоэлектрическая точка - 8,86. Предполагается, что белок C8orf48 является ядерным белком, особенно расположенным в ядерной пластинке. Этот белок не имеет сигнальных пептидов или трансмембранных доменов. Также было обнаружено, что этот белок довольно распространен у людей.
Белок C8orf48 имеет два предсказанных сигнала ядерной локализации, один из которых охватывает 135–149 аминокислот, а другой - 204–221. Вторичная структура белка C8orf48 состоит в основном из альфа-спиралей и спиральных спиралей. Структура состоит из очень маленьких бета-листов, всего три области демонстрируют возможную структуру бета-листов.
Третичная структура C8orf48 была получена из программы iTASSER.
C8orf48 имеет различные предсказанные посттрансляционные модификации. Эти посттрансляционные модификации включают O-гликозилирование, гликозилирование, N-связанное гликозилирование, сайты фосфорилирования, сайты инь-янь, взаимодействия сумоилирования и SUMO.
Результаты PSORT II определили, что белок C8orf48 не имеет сигнального пептида, а также трансмембранных доменов.. Предполагается, что C8orf48, скорее всего, ядерный и потенциально цитоплазматический. При сравнении ортологов C8orf48 мы видим очень похожие результаты: белок, по прогнозам, преимущественно локализуется в ядре, а во-вторых, прогнозируется, что он локализуется в цитоплазме. Дальнейший анализ субклеточной локализации проводился с использованием CELLO. Эти результаты также подтверждают мнение о том, что C8orf48 локализован в ядре.
Филогенетическое дерево C8orf48 (без корней) C8orf48 сохраняется у млекопитающих, амфибий, рептилий, авеню и рыб. Ортологи C8orf48 не были обнаружены у бактерий, архей, растений и грибов. Человеческих паралогов C8orf48 не обнаружено. Определенные участки домена DUF 4606 высоко консервативны в ортологах.
Было обнаружено, что этот ген чрезмерно экспрессируется в тканях яичка и мышцы толстой кишки, а также экспрессируется на 76 стадиях развития. Было обнаружено, что C8orf48 чаще всего экспрессируется в мочевом пузыре, костях, сердце, гортани, семенниках и щитовидной железе. Что касается стадий развития, то C8orf48 чаще всего обнаруживался в теле эмброида.
Дифференциальная тканевая экспрессия C8orf48 В исследовании множественной миеломы мезенхимальных стромальных клеток костного мозга показано, что экспрессия C8orf48 ниже в клетках болезненного состояния по сравнению со здоровыми клетками. противоположное демонстрируется в GeoProfile относительно эндометриоза, в этом исследовании было обнаружено, что уровни C8orf48 выше в болезненном состоянии, чем в здоровом состоянии. Другие исследования демонстрируют дифференциальную экспрессию папиллярного рака щитовидной железы и клеток рака молочной железы MCF7 с альфа-молчанием рецептора эстрогена. В контрольных образцах уровни C8orf48 были ниже, чем у образцов с нокдауном рецептора эстрогена.
Факторы транскрипции, которые действуют на C8orf48, представлены в таблице 1. Большинство из них факторы транскрипции участвуют в росте, пролиферации или регуляции клеточной миграции. Это означает, что C8orf48 может играть роль в клеточном цикле. Некоторые факторы транскрипции проявлялись более одного раза как на положительной, так и на отрицательной цепи. Эти факторы транскрипции включают MAX-связывающий белок и связанный с эстрогеном рецептор альфа (предпочтение связывания вторичной ДНК), оба из которых участвуют в росте клеток.
| Фактор транскрипции | Функция |
| Миелоидный белок цинкового пальца MZF1 | Обнаружено, что они экспрессируются в гематопоэтических клетках-предшественниках, которые преданы дифференцировке миелоидного клона. Он содержит 13 цинковых пальцев C2H2, расположенных в двух доменах, разделенных короткой последовательностью, богатой глицином и пролином. |
| Цинковый палец с доменами 3 KRAB и SCAN | Он в основном расположен в ядре, хотя во время в периоды голодания он перемещается в цитоплазму. Это позволяет экспрессировать целевые гены, участвующие в биогенезе / функции аутофагии и лизосом. Действует как репрессор аутофагии и, как было обнаружено, способствует развитию и / или миграции раковых клеток в различных опухолях и миеломах. |
| Фактор транскрипции T-box TBX20 | Обнаружено, что он участвует в регуляции генетических программа для миграции тела клеток моторных нейронов черепа. |
| Kruppel-подобный белок цинкового пальца 219 | Обнаружено, что он участвует в регуляции дифференцировки хондроцитов путем сборки фабрики транскрипции с Sox9. |
| KRAB-содержащий цинк finger protein 300 | Исследования связывают репрессию транскрипции, опосредованную KRAB-ZFP, с клеточной пролиферацией, дифференцировкой, апоптозом и раком. Считается, что он появился недавно. |
| Krueppel-подобный фактор 2 (легкие) (LKLF) | KLF2 регулирует транспорт Т-клеток, способствуя экспрессии S1P1, который является рецептором связывания липидов. Этот фактор транскрипции связывается с CACCC-боксом в промоторной последовательности. |
| Связанный с эстрогеном рецептор альфа (предпочтение связывания вторичной ДНК) | Было показано, что его экспрессия имеет отрицательное прогностическое значение в груди и яичниках. раки. Считается критически важным для роста рака молочной железы, отрицательного по рецепторам эстрогена. |
| AREB6 (фактор связывания 6 регуляторного элемента Atp1a1) | Структура AREB6 состоит из двух кластеров цинковых пальцев в N- и C-концевых областях, и один гомеодомен посередине. Было обнаружено, что он регулирует экспрессию α1-субъединицы Na, K-АТФазы, генов интерлейкина 2 и δ-кристаллина. |
| MAX-связывающий белок | Репрессор транскрипции и антагонист Myc-зависимой активации транскрипции и рост клеток. |
| Обогащенный лейцином повтор (в FLII), взаимодействующий с белком 1 | Репрессор транскрипции, который потенциально регулирует TNF, EGFR и PDGFA. Возможно, участвует в контроле пролиферации гладкомышечных клеток после повреждения артерии. |
| Фактор транскрипции E2F 1 | Играет важную роль в контроле клеточного цикла и белков-супрессоров опухоли. Также обнаружено, что они являются мишенью для трансформации белков небольших ДНК опухолевых вирусов. Наконец, он может опосредовать пролиферацию клеток и p53-зависимый / независимый апоптоз. |
| Kruppel-подобный фактор 7 (повсеместно, UKLF) | Члены семейства, к которому он относится, несут ответственность за регуляцию пролиферации клеток, дифференциация и выживание. Обнаружено, что он может способствовать прогрессированию диабета 2 типа, подавляя экспрессию инсулина, секрецию бета-клетками поджелудочной железы и дерегулируя секрецию адипоцитокинов в адипоцитах. |
| CCAAT / связывающий белок энхансер (C / EBP), эпсилон | Важен для терминальной дифференцировки и функционального созревания коммитированных клеток-предшественников гранулоцитов. Было обнаружено, что мутации в гене, кодирующем этот белок, связаны со специфическим дефицитом гранул. |
| Фактор транскрипции «цинковый палец» / домен POZ | Домен POZ представляет собой консервативный мотив межбелкового взаимодействия, обнаруженный в факторах транскрипции., онкогенные белки, белки ионных каналов и некоторые связанные с актином белки. |
| Фактор транскрипции 2 олигодендроцитов | Как правило, экспрессируется в опухолях олигодендроцитов в головном мозге. Этот белок является важным регулятором судьбы вентральных нейроэктодермальных клеток-предшественников и хромосомной транслокации t (14; 21) (q11.2; q22), ассоциированных с Т-клеточным острым лимфобластным лейкозом. |
| Основной krueppel-подобный фактор (KLF3) | Один из связанных с ним путей - регуляция транскрипции при раке, и, возможно, он может играть роль в гематопоэзе. Связывается с CACCC-боксом генов, экспрессируемых эритроидными клетками. |
Белки, которые взаимодействуют с C8orf48, включают белок, удаленный при раке печени 1 (DLC1 ), ингибитор семейства MyoD ( MDFI ), Zinc Finger Protein 14 (ZNF14 ) и Sacroglycan Zeta (SGCZ ). Все эти белковые взаимодействия были обнаружены экспериментально с помощью метода двухгибридного объединения, двухгибридного массива или двухгибридного скрининга.
C8orf48 был обнаружен в исследованиях, касающихся различных типов карциномы. Различные уровни экспрессии C8orf48 были обнаружены в папиллярном раке щитовидной железы и в клетках рака молочной железы MCF7 с альфа-молчанием рецептора эстрогена.
 | На Викискладе есть средства массовой информации, связанные с C8orf48. |
