Войти
| домен WD, повторение G-бета | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Ленточная диаграмма C- терминальный домен WD40 Tup1 (корепрессор транскрипции у дрожжей), который принимает 7-лопастную бета-пропеллерную складку. Лента окрашена от синего (N-конец) до красного (C-конец). PDB 1erj | |||||||||
| Identifiers | |||||||||
| Symbol | WD40 | ||||||||
| Pfam | PF00400 | ||||||||
| Pfam clan | CL0186 | ||||||||
| InterPro | IPR001680 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00574 | ||||||||
| SCOPe | 1gp2 / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd00200 | ||||||||
| |||||||||
В структурной биологии бета-пропеллер (β-пропеллер ) является типом все- Архитектура β-белка, характеризующаяся 4-8 высокосимметричными пластинчатыми бета-листами, расположенными тороидально вокруг центральной оси. Вместе бета-листы образуют активный сайт, похожий на воронку.
Каждый бета-лист обычно имеет четыре антипараллельных бета-нити, расположенных в виде бета-зигзагообразного мотива. Пряди скручивают так, чтобы первая и четвертая пряди были почти перпендикулярны друг другу. Существует пять классов бета-пропеллеров, каждый из которых представляет собой высокосимметричную структуру с 4–8 бета-слоями, каждый из которых обычно формирует центральный туннель, который образует псевдосимметричные оси.
В то время как официальное значение белка активный сайт для связывания лиганда формируется на одном конце центрального туннеля петлями между отдельными бета-цепями, белок-белковые взаимодействия могут происходить во многих областях вокруг домена. В зависимости от упаковки и наклона бета-листов и бета-нитей бета-пропеллер может иметь центральный карман вместо туннеля.
Структура бета-пропеллера стабилизируется в основном за счет гидрофобных взаимодействий бета-листы, в то время как дополнительная стабильность может быть обеспечена водородными связями, образованными между бета-листами на C- и N-концевых концах. По сути, это замыкает круг, который может возникать еще сильнее в 4-лепестковых белках через дисульфидную связь. Было показано, что шапероны Hsp70 и CCT последовательно связывают возникающие бета-пропеллеры по мере их выхода из рибосомы. Эти шапероны предотвращают образование чужеродных взаимодействий между лопастями до тех пор, пока не будет синтезирован весь бета-винт. Многие бета-пропеллеры зависят от CCT для экспрессии. По крайней мере, в одном случае было показано, что ионы увеличивают стабильность за счет связывания глубоко в центральном туннеле бета-винта.
Мурзин предложил геометрическую модель для описания принципов конструкции бета-винта. Согласно этой модели, семилопастной винт был наиболее предпочтительным с геометрической точки зрения.
Несмотря на свою очень консервативную природу, бета-пропеллеры хорошо известны своей пластичностью. Помимо наличия множества разрешенных бета-листов для каждого домена, он также может включать другие домены в свои бета-листы. Кроме того, есть белки, у которых обнаружено различие в количестве бета-цепей на бета-лист. Вместо типичных четырех бета-цепей в листе, белок-ингибитор бета-лактамазы -II имеет только три бета-цепи на лист, тогда как фитаза Bacillus subtilis имеет пять бета-цепей на бета-лист.
Благодаря своей структуре и пластичности, белок-белковые взаимодействия могут формироваться с верхним, нижним, центральным каналом и боковыми поверхностями бета-пропеллера. Функция пропеллера может варьироваться в зависимости от количества лопастей. Четырехлопастные бета-пропеллеры функционируют в основном как транспортные белки, и из-за своей структуры они имеют конформацию, благоприятную для связывания субстрата. В отличие от более крупных бета-пропеллеров, четырехлопастные бета-пропеллеры обычно не могут выполнять катализ сами, а вместо этого действуют, чтобы способствовать катализу, выполняя вышеупомянутые функции. Пятилопастные пропеллеры могут действовать как трансферазы, гидролазы и белки, связывающие сахар. Шестилопастные и семилопастные винты выполняют гораздо более широкий спектр функций по сравнению с четырех- и пятилопастными винтами. Эти функции могут включать действие в качестве лиганд-связывающих белков, гидролаз, лиаз, изомераз, сигнальных белков, структурных белков и оксидоредуктаз.
. Вариации в более крупных (пять- до восьмилопастных) бета-винты могут обеспечивать еще более специфические функции. Так обстоит дело с С-концевой областью GyrA, которая выражает положительно заряженную поверхность, идеальную для связывания ДНК. Две альфа-спирали, выходящие из шестилопастного бета-пропеллера сывороточной параоксоназы, могут обеспечить гидрофобную область, идеальную для закрепления мембран. Белок 1, связывающий повреждения ДНК, имеет три бета-пропеллера, в которых соединение между двумя пропеллерами вставлено в третий пропеллер, что потенциально обеспечивает его уникальную функцию.
Известно, что повторяющиеся домены сворачиваются в бета-пропеллер, включая WD40, YWTD, Кельч, RIVW (PD40) и многие другие. Их последовательности имеют тенденцию группироваться, что свидетельствует о тесной эволюционной связи. Они также связаны со многими бета-содержащими доменами.
