Бета-кератин

редактировать
Кератин (птичий)
Идентификаторы
СимволКератин
Pfam PF02422
InterPro IPR003461

β-кератин или бета-кератин является членом семейства структурных белков, обнаруженных в эпидермисе рептилий и птиц. β-кератины были названы так потому, что они являются компонентами рогового слоя эпидермиса, богатого сложенными друг на друга β-складчатыми листами, в отличие от альфа-кератинов, белками промежуточных волокон, которые также обнаруживаются в роговом слое и богат альфа-спиралями. Поскольку точное использование термина кератин ограничено альфа-кератинами, термин «бета-кератины» в недавних работах заменен на «роговые бета-белки » или «кератин-ассоциированные бета-белки. "

β-кератины придают коже рептилий гораздо большую жесткость, чем одни альфа-кератины делают кожу млекопитающих. Β-кератины вкраплены в роговой слой кожи рептилий, обеспечивая гидроизоляцию и предотвращая высыхание.

чешуйки, клювы, когти и перья птиц содержат β-кератин птичьего семейства. Филогенетические исследования последовательностей β-кератина показывают, что β-кератины перьев произошли от чешуек β- Кератины. Чешуйчатые β-кератины образуют базальную группу у птиц. События дублирования и дивергенции затем привели к генам β-кератина когтей, а дальнейшая рекомбинация привела к появлению новых перьев и похожих на перья птичьих β-кератиновых генов. Появляются доказательства этих случаев дублирования из соотношения пера β структура клады -кератина с их геномными локусами.

Изменения в β-кератинах также могли повлиять на развитие силового полета. Недавнее исследование с использованием методов молекулярного датирования, чтобы связать эволюцию генов птичьего β-кератина в целом с генами перьев, в частности, показывает, что семейство птичьего β-кератина начало отличаться от семейства крокодиловых около 216 миллионов лет назад. Было также обнаружено, что семейство β-кератинов перьев не начало расходиться до 125 миллионов лет назад, дата, соответствующая адаптивной радиации птиц в течение мелового периода. β-кератины, обнаруженные в современных перьях, обладают повышенной эластичностью, что, возможно, способствовало их роли в полете. Таким образом, у пернатых родственников птиц, таких как Anchiornis и Archeopteryx, чьи летные возможности были поставлены под сомнение, имелись птичьи, но не перьевые β-кератины.

Маленький альвареззаурид динозавр Shuvuuia deserti демонстрирует свидетельства покрытой перьями кожи. Анализ Schweitzer et al. (1999) показали, что эти похожие на перья структуры состояли из бета-кератина.

Ссылки

Внешние ссылки

Существует две основные формы кератина: альфа-кератин и бета-кератин. Альфа-кератин встречается у людей и других млекопитающих, бета-кератин присутствует у птиц и рептилий. Бета-кератин сложнее альфа-кератина. Структурно альфа-кератин имеет структуру альфа-спиральной спиральной спирали, в то время как бета-кератин имеет структуру скрученных бета-листов. B В случае β-листов это обеспечивает стерически беспрепятственное водородное связывание между амино- и карбоксильными группами пептидных связей на соседних белковых цепях, облегчая их близкое выравнивание и прочное связывание. Волокнистые молекулы кератина могут закручиваться друг вокруг друга, образуя спиральные промежуточные нити.

Вторичная структура шелка является примером бета-гофрированного полотна. В этой структуре отдельные белковые цепи выровнены бок о бок с каждой другой белковой цепью, выровненной в противоположном направлении. Цепи антипараллельны, с чередующейся ориентацией C → N. Белковые цепи удерживаются вместе за счет межмолекулярной водородной связи, то есть водородной связи между амидными группами двух отдельных цепей. Эта межмолекулярная водородная связь в бета-складчатом листе контрастирует с внутримолекулярной водородной связью в альфа-спирали.

Водород на амиде одной белковой цепи связан водородной связью с амидным кислородом соседней белковой цепи. Эффект складчатого листа возникает из-за того, что амидная структура является плоской, в то время как «изгибы» происходят на углероде, содержащем боковую цепь.

"Боковые" группы R в шелке не очень громоздкие. Основная первичная структура шелка состоит из шести повторяющихся аминокислотных единиц. Последовательность, в которой каждая другая единица представляет собой глицин в шелке, следующая: -гли-ала-гли-ала-гли-ала. Хотя глицин и аланин составляют 75-80% аминокислот в шелке, еще 10-15% составляют серин, а последние 10% содержат объемные боковые цепи, такие как tyr, arg, val, asp и glu.

Последняя правка сделана 2021-05-12 14:17:27
Содержание доступно по лицензии CC BY-SA 3.0 (если не указано иное).
Обратная связь: support@alphapedia.ru
Соглашение
О проекте