Бета-амилаза | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Структура бета-амилазы ячменя. PDB 2xfr | |||||||||
Идентификаторы | |||||||||
Номер EC | 3.2.1.2 | ||||||||
Номер CAS | 9000-91-3 | ||||||||
Базы данных | |||||||||
IntEnz | IntEnz view | ||||||||
BRENDA | Запись BRENDA | ||||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
KEGG | Запись KEGG | ||||||||
MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
PRIAM | профиль | ||||||||
PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Онтология генов | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
Бета-амилаза (EC 3.2.1.2, β-амилаза, сахарогенамилаза, гликогеназа ) представляет собой фермент с систематическим названием 4-альфа-D-глюканмальтогидролаза. Этот фермент катализирует следующую химическую реакцию :
Этот фермент действует на крахмал, гликоген и родственные полисахариды и олигосахариды получение бета- мальтозы путем инверсии. Бета-амилаза обнаружена в бактериях, грибах и растениях ; источники бактерий и злаков являются наиболее термостойкими. Работая с невосстанавливающего конца, β-амилаза катализирует гидролиз второй α-1,4-гликозидной связи, отщепляя две единицы глюкозы (мальтозу ) за один раз. Во время созревания фруктов β-амилаза расщепляет крахмал на мальтозу, в результате чего получается сладкий вкус спелых фруктов.
β-амилаза присутствует в неактивной форме до прорастания семян . Многие микробы также продуцируют амилазу для разложения внеклеточных крахмалов. Ткани животных не содержат β-амилазу, хотя она может присутствовать в микроорганизмах, содержащихся в пищеварительном тракте. Оптимальный pH для β-амилазы составляет 4,0–5,0. Они принадлежат к семейству гликозидгидролаз 14.