Войти
| Альфа-амилаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Амилаза слюны человека: кальций ион виден бледным хаки, хлорид ион - зеленым. PDB 1SMD | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер EC | 3.2.1.1 | ||||||||
| Номер CAS | 9000-90-2 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | Запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Запись KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| PRIAM | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Онтология генов | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Бета-амилаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Структура бета-амилазы ячменя. PDB 2xfr | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер EC | 3.2.1.2 | ||||||||
| Номер CAS | 9000-91-3 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | Запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Запись KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| PRIAM | профиль | ||||||||
| структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Онтология генов | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Гамма-амилаза. Глюкан 1,4-альфа-глюкозидаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.2.1.3 | ||||||||
| Номер CAS | 9032-08-0 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| PRIAM | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
амилаза () - это фермент, который катализирует гидролиз крахмала (лат. амилум ) до сахаров. Амилаза присутствует в слюне человека и некоторых других млекопитающих, где она начинает химический процесс пищеварения. Продукты, содержащие большое количество крахмала, но мало сахара, такие как рис и картофель, могут приобретать слегка сладкий вкус при пережевывании, поскольку амилаза разлагает часть крахмала до сахара. поджелудочная железа и слюнная железа вырабатывают амилазу (альфа-амилазу ) для гидролиза диетического крахмала в дисахариды и трисахариды, которые превращаются другими ферментами в глюкоза для снабжения организма энергией. Растения и некоторые бактерии также производят амилазу. Конкретные белки амилазы обозначены разными греческими буквами. Все амилазы являются гликозидгидролазами и действуют на α-1,4- гликозидные связи.
| α-амилаза | β-амилаза | γ-амилаза | |
|---|---|---|---|
| Источник | Животные, растения, микробы | Растения, микробы | Животные, микробы |
| Ткани | Слюна, поджелудочная железа | Семена, плоды | Тонкая кишка |
| Сайт расщепления | Случайная α-1,4-гликозидная связь | Вторая α-1,4-гликозидная связь | Последняя α-1, 4 гликозидная связь |
| Продукты реакции | Мальтоза, декстрин и т. Д. | Мальтоза | Глюкоза |
| Оптимальный pH | 6,7–7,0 | 4,0–5,0 | 3,0 |
| Оптимальная температура пивоварения | 63–70 ° C | 55–65 ° C |
α-амилазы (EC 3.2.1.1 ) (CAS 9014-71-5) (альтернативные названия: 1,4-α- D -глюканглюканогидролаза; гликогеназа) представляют собой металлоферменты кальция . Действуя в случайных местах вдоль крахмальной цепи, α-амилаза расщепляет длинноцепочечные сахариды, в конечном итоге давая либо мальтотриозу, и мальтозу из амилозы, или мальтоза, глюкоза и «предельный декстрин» из амилопектина. Они принадлежат к семейству гликозилгидролаз 13.
Поскольку она может действовать где угодно на субстрате, α-амилаза имеет тенденцию действовать быстрее, чем β-амилаза. У животных это главный пищеварительный фермент, и его оптимальный pH составляет 6,7–7,0.
В физиологии человека амилазы слюны и поджелудочной железы являются α- амилазы.
Форма α-амилазы также обнаруживается в растениях, грибах (аскомицетов и базидиомицетов ) и бактериях (Bacillus ).
Другая форма амилазы, β-амилаза (EC 3.2.1.2 ) (альтернативные названия: 1,4-α- D -глюканмальтогидролаза; гликогеназа; сахарогенамилаза) также синтезируется бактериями, грибами и растениями. Работая с невосстанавливающего конца, β-амилаза катализирует гидролиз второй α-1,4-гликозидной связи, отщепляя две единицы глюкозы (мальтозы ) за один раз. Во время созревания фруктов β-амилаза расщепляет крахмал на мальтозу, в результате чего получается сладкий вкус спелых фруктов. Они принадлежат к семейству гликозидгидролаз 14.
В семенах присутствуют как α-амилаза, так и β-амилаза; β-амилаза присутствует в неактивной форме до прорастания, тогда как α-амилаза и протеазы появляются после начала прорастания. Многие микробы также производят амилазу для разложения внеклеточных крахмалов. Ткани животных не содержат β-амилазу, хотя она может присутствовать в микроорганизмах, содержащихся в пищеварительном тракте. Оптимальный pH для β-амилазы составляет 4,0–5,0
γ-амилаза (EC 3.2.1.3 ) (альтернативные названия: глюкан 1, 4-α-глюкозидаза ; амилоглюкозидаза; экзо-1,4-α-глюкозидаза; глюкоамилаза; лизосомальная α-глюкозидаза; 1,4-α- D -глюканглюкогидролаза) расщепляет α (1 –6) гликозидные связи, а также последняя α-1,4-гликозидная связь на невосстанавливающем конце амилозы и амилопектина, давая глюкозу. Γ-амилаза имеет наиболее кислый оптимум pH из всех амилаз, поскольку она наиболее активна около pH 3. Они принадлежат к множеству различных семейств GH, таких как семейство гликозидгидролаз 15 у грибов, гликозид семейство гидролаз 31 человеческого MGAM и семейство гликозилгидролаз 97 бактериальных форм.
α- и β-амилазы важны при пивоварении пива и спиртных напитков, изготовленных из сахаров, полученных из крахмала. При ферментации, дрожжи поглощают сахара и выделяют этанол. В пиве и некоторых спиртных напитках сахара, присутствующие в начале брожения, были произведены путем «затирания» зерен или других источников крахмала (таких как картофель ). При традиционном пивоварении солодовый ячмень смешивают с горячей водой для создания «затора », которое поддерживается при заданной температуре, чтобы позволить амилазам в солодовом зерне преобразовать ячмень крахмал в сахара. Различные температуры оптимизируют активность альфа- или бета-амилазы, что приводит к различным смесям ферментируемых и неферментируемых сахаров. Выбирая температуру затора и соотношение зерна и воды, пивовар может изменить содержание алкоголя, ощущение во рту, аромат и вкус готового пива.
В некоторых исторических методах производства алкогольных напитков превращение крахмала в сахар начинается с того, что пивовар жевает зерно, чтобы смешать его со слюной. Эта практика по-прежнему практикуется при домашнем производстве некоторых традиционных напитков, таких как чхаанг в Гималаях, чича в Андах и касири в Бразилии. и Суринам.
Амилазы используются в хлебопечении и для расщепления сложных сахаров, таких как крахмал (содержится в муке ) на простые сахара. Дрожжи затем питаются этими простыми сахарами и превращают их в продукты жизнедеятельности этанола и двуокиси углерода. Это придает аромат и заставляет хлеб подниматься. Хотя амилазы естественным образом содержатся в дрожжевых клетках, дрожжам требуется время, чтобы вырабатывать достаточно этих ферментов, чтобы расщепить значительное количество крахмала в хлебе. Это причина для длинного брожения, такого как закваска. Современные методы выпечки хлеба включают амилазы (часто в форме соложеного ячменя ) в улучшитель хлеба, что делает процесс более быстрым и более практичным для коммерческого использования.
α -Амилаза часто указывается в качестве ингредиента коммерческой муки фасовочного помола. Пекари, длительное время употребляющие муку, обогащенную амилазой, подвергаются риску развития дерматита или астмы.
В молекулярной биологии наличие амилаза может служить дополнительным методом отбора для успешной интеграции репортерной конструкции в дополнение к устойчивости к антибиотикам. Поскольку репортерные гены фланкированы гомологичными участками структурного гена амилазы, успешная интеграция нарушит ген амилазы и предотвратит деградацию крахмала, что легко обнаруживается с помощью окрашивания йодом.
Амилаза также имеет медицинское применение при использовании заместительной терапии панкреатическими ферментами (PERT). Это один из компонентов Sollpura (липротамаза ), помогающий в расщеплении сахаридов на простые сахара.
Ингибитор альфа-амилазы, называемой, была протестирована в качестве потенциальной диеты помощника.
При использовании в качестве пищевой добавки амилаза имеет число E E1100, и может происходить из поджелудочной железы свиньи или плесневых грибов.
Бациллярная амилаза также используется в одежде и посудомоечных машинах моющих средствах для растворения крахмала с тканей и посуды.
Заводские рабочие, которые работают с амилазой для любого из вышеперечисленных применений, подвергаются повышенному риску профессиональной астмы. От пяти до девяти процентов пекарей имеют положительный кожный тест, а от четверти до трети пекарей с проблемами дыхания гиперчувствительны к амилазе.
сыворотка крови амилаза может быть измерена для целей медицинский диагноз. Концентрация выше нормы может отражать одно из нескольких заболеваний, включая острое воспаление поджелудочной железы (его можно измерять одновременно с более конкретным липаза ), но также перфорированная пептическая язва, перекрут кисты яичника, удушение, кишечная непроходимость, мезентериальный ишемия и эпидемический паротит. Амилаза может быть измерена в других жидкостях организма, включая мочу и перитонеальную жидкость.
Исследование, проведенное в январе 2007 г. в Вашингтонском университете в Сент-Луисе, предполагает, что анализ слюны на фермент может быть использован для выявления дефицита сна, поскольку фермент увеличивает свою активность. в зависимости от продолжительности периода, в течение которого субъект был лишен сна.
В 1831 году (1800–1837) описал гидролиз крахмала слюной, из-за присутствия в слюне фермента «птиалин », амилазы. он был назван в честь древнегреческого названия слюны: πτύαλον - птиалон.
Современная история ферментов началась в 1833 году, когда французские химики Ансельм Пайен и Жан-Франсуа Персо выделили комплекс амилазы из прорастающего ячменя и назвали его «диастаз ". Именно от этого термина все последующие названия ферментов, как правило, заканчиваются суффиксом -аза.
В 1862 году (1838–1923) отделил панкреатическую амилазу от трипсина.
Сахариды являются источником пищи, богатым энергией. Крупные полимеры, такие как крахмал, частично гидролизуются во рту ферментом амилазой перед дальнейшим расщеплением на сахара. Многие млекопитающие наблюдали значительное увеличение числа копий гена амилазы. Эти дупликации позволяют амилазе AMY2 поджелудочной железы повторно нацеливаться на слюнные железы, позволяя животным определять крахмал по вкусу и переваривать крахмал более эффективно и в больших количествах. Это произошло независимо с мышами, крысами, собаками, свиньями и, что наиболее важно, с людьми после сельскохозяйственной революции.
После сельскохозяйственной революции 12000 лет назад в рационе человека стали больше переходить на растения и животные одомашнивание вместо собирательства и охоты. Крахмал стал одним из основных продуктов питания человека.
Несмотря на очевидные преимущества, первые люди не обладали амилазой слюны, тенденция, которая также наблюдается у эволюционных родственников человека, таких как шимпанзе и бонобо, которые обладают либо одной копией, либо отсутствием копий гена, ответственного за выработку амилазы слюны.
Как и у других млекопитающих, альфа-амилаза AMY2 поджелудочной железы дублировалась несколько раз. Одно событие позволило ему развить специфичность слюны, что привело к продукции амилазы в слюне (названной у людей как AMY1). Область 1p21.1 хромосомы 1 человека содержит множество копий этих генов, имеющих различные названия AMY1A, AMY1C, AMY2A, AMY2B, и т. д.
Однако не все люди обладают одинаковым количеством копий гена AMY1. Популяции, которые, как известно, больше полагаются на сахариды, имеют большее количество копий AMY1, чем человеческие популяции, которые, для сравнения, потребляют мало крахмала. Количество копий гена AMY1 у людей может варьироваться от шести копий в сельскохозяйственных группах, таких как европейско-американские и японские (две популяции с высоким содержанием крахмала), до всего двух-трех копий в сообществах охотников-собирателей, таких как Биака, Datog и Якуты.
Корреляция, существующая между потреблением крахмала и количеством копий AMY1, специфичных для популяции, предполагает, что большее количество копий AMY1 в популяциях с высоким содержанием крахмала было выбрано естественным отбором и учтено благоприятный фенотип для этих людей. Следовательно, наиболее вероятно, что преимущество индивидуума, обладающего большим количеством копий AMY1 в популяции с высоким содержанием крахмала, увеличивает физическую форму и дает более здоровое и физически здоровое потомство.
Этот факт особенно очевиден при сравнении географически близких групп населения с разным питанием привычки, которые обладают разным количеством копий гена AMY1. Так обстоит дело с некоторыми азиатскими популяциями, которые, как было показано, обладают небольшим количеством копий AMY1 по сравнению с некоторыми сельскохозяйственными популяциями в Азии. Это является убедительным доказательством того, что естественный отбор воздействовал на этот ген, в отличие от вероятности того, что ген распространился в результате генетического дрейфа.
Вариации количества копий амилазы у собак зеркально отражают изменения в человеческих популяциях, предполагая, что они приобрели дополнительные копии, когда они следовали за людьми. В отличие от людей, у которых уровень амилазы зависит от содержания крахмала в рационе, дикие животные, употребляющие широкий спектр продуктов, как правило, имеют больше копий амилазы. Возможно, это связано в основном с обнаружением крахмала, а не с перевариванием.
