Войти
Альфа-кератин, или α-кератин, представляет собой тип кератина, обнаруженного у позвоночных. Этот белок является основным компонентом волос, рогов, когтей млекопитающих, ногтей и слой эпидермиса кожи кожи. α-кератин представляет собой волокнистый структурный белок, то есть он состоит из аминокислот, которые образуют повторяющуюся вторичную структуру. Вторичная структура α-кератина - это очень похож на традиционный белок α-спираль и образует спиральную спираль. Благодаря своей плотно намотанной структуре он может функционировать как один из самых прочных биологических материалов и выполнять различные функции у млекопитающих, от хищных когтей до волос для тепла. α-кератин синтезируется посредством биосинтеза белка с использованием транскрипции и трансляции, но когда клетка созревает и наполняется α-кератином, она умирает, создавая прочная не сосудистая единица ороговевшей ткани.
Молекулярная структура альфа-кератина. 
Дисульфидные связи между двумя альфа-спиралями кератин. α-кератин представляет собой полипептидную цепь, обычно с высоким содержанием аланина, лейцина, аргинина и цистеин, который образует правую α-спираль. Две из этих полипептидных цепей скручиваются вместе, образуя левостороннюю спиральную структуру, известную как спиральная спираль. Эти спиральные спиральные димеры, длиной примерно 45 нм, связаны вместе дисульфидными связями с использованием многих цистеин аминокислот, обнаруженных в α-кератинах. Затем димеры выравниваются, их концы связываются с концами других димеров, и две из этих новых цепей связываются по длине, все через дисульфидные связи, с образованием протофиламента. Две протофиламенты объединяются с образованием протофибриллы, а четыре протофибриллы полимеризуются с образованием промежуточной нити (IF). IF - основная субъединица α-кератинов. Эти IFs способны конденсироваться в образование суперспиралей диаметром около 7 нм и могут быть типа I, кислыми, или типа II, основными. ПФ, наконец, встроены в кератиновую матрицу, которая содержит либо цистеин, либо глицин, тирозин и фенилаланин остатки. Различные типы, выравнивания и матрицы этих IFs объясняют большие различия в структурах α-кератина, обнаруженных у млекопитающих.
Начинается синтез α-кератина около очаговых спаек на клеточной мембране. Там предшественники кератиновых нитей проходят процесс, известный как зародышеобразование, когда кератиновые предшественники димеров и нитей удлиняются, сливаются и связываются вместе. В процессе этого синтеза предшественники кератиновых волокон транспортируются актиновыми волокнами в клетке к ядру. Там промежуточные филаменты альфа-кератина будут собираться и образовывать сети структуры, продиктованной использованием кератиновой клетки, поскольку ядро одновременно разрушается. Однако, если необходимо, вместо того, чтобы продолжать расти, кератиновый комплекс будет распадаться на нефиламентозные предшественники кератина, которые могут диффундировать по всей цитоплазме клетки. Эти кератиновые нити можно будет использовать в будущем синтезе кератина, либо для реорганизации окончательной структуры, либо для создания другого кератинового комплекса. Когда клетка заполнена правильным кератином и правильно структурирована, она претерпевает стабилизацию кератина и умирает, что является формой запрограммированной смерти клетки. В результате образуется полностью созревшая несосудистая кератиновая клетка. Эти полностью созревшие или ороговевшие альфа-кератиновые клетки являются основными компонентами волос, внешнего слоя ногтей и рогов, а также слоя эпидермиса кожи.
Наиболее важным биологическим свойством альфа-кератина является его структурная стабильность. Под воздействием механического напряжения α-кератиновые структуры могут сохранять свою форму и, следовательно, могут защищать то, что они окружают. При высоком напряжении альфа-кератин может даже превратиться в бета-кератин, более сильное кератиновое образование, имеющее вторичную структуру бета-складчатых листов. Альфа-кератин ткани также демонстрируют признаки вязкоупругости, что позволяет им как растягиваться, так и поглощать удары до определенной степени, хотя они не устойчивы к переломам. На прочность альфа-кератина также влияет содержание воды в матрице промежуточных волокон; более высокое содержание воды снижает прочность и жесткость кератиновых клеток из-за их влияния на различные водородные связи в альфа-кератиновой сети.
Альфа-кератиновые белки могут быть одного из двух типов: тип I или тип II. У человека 54 гена кератина, 28 из которых кодируют тип I, а 26 - тип II. Белки типа I являются кислыми, то есть они содержат более кислые аминокислоты, такие как аспарагиновая кислота, тогда как белки типа II являются основными, что означает, что они содержат больше основных аминокислот, таких как лизин. Эта дифференциация особенно важна для альфа-кератинов, потому что при синтезе его димера субъединицы, спиральной спирали, одна белковая спираль должна быть типа I, а другая - типа II. Даже в пределах типа I и II есть кислые и основные кератины, которые особенно дополняют друг друга в каждом организме. Например, в коже человека K5, альфа-кератин типа II, сочетается в первую очередь с K14, альфа-кератином I типа, с образованием альфа-кератинового комплекса слой эпидермиса клеток кожи.
твердые альфа-кератины, такие как те, что содержатся в ногтях, имеют более высокое содержание цистеина в их первичной структуре. Это вызывает увеличение дисульфидных связей, которые способны стабилизировать кератиновую структуру, позволяя ей противостоять более высокому уровню силы перед разрушением. С другой стороны, мягкие альфа-кератины, такие как те, которые содержатся в коже, содержат сравнительно меньшее количество дисульфидных связей, что делает их структуру более гибкой.
